단백질의 화학적 성질을 간략히 설명합니다. 단백질의 구조와 성질. 식단의 합성 단백질

일부 단백질은 세포가 죽고 파괴될 때 분해됩니다. 이것은 예를 들어 장의 내부 표면을 덮고 있는 적혈구와 상피 세포에서 항상 발생합니다. 또한 단백질의 분해와 재합성은 살아있는 세포에서도 일어난다. 이상하게도 단백질의 분해에 대해서는 합성보다 단백질 분해에 대해 덜 알려져 있습니다. 그러나 분명한 것은 단백질 분해 효소가 소화관에서 단백질을 아미노산으로 분해하는 것과 유사하게 분해에 관여한다는 것입니다.

다른 단백질의 반감기는 몇 시간에서 몇 달까지 다릅니다. 유일한 예외는 콜라겐 분자입니다. 일단 형성되면 안정적으로 유지되며 갱신되거나 대체되지 않습니다. 그러나 시간이 지남에 따라 일부 특성, 특히 탄력성, 변화가 발생하며 재생되지 않기 때문에 피부에 주름이 생기는 것과 같은 특정 연령 관련 변화가 결과로 나타납니다.

다람쥐 - 펩타이드 결합(-CO-NH-)으로 연결된 α-아미노산 잔기로 구성된 바이오폴리머입니다. 단백질은 모든 살아있는 유기체의 세포와 조직의 일부입니다. 단백질 분자는 20개의 서로 다른 아미노산 잔기를 포함합니다.

단백질 구조

단백질은 무궁무진한 다양한 구조를 가지고 있습니다.

단백질의 1차 구조선형 폴리펩타이드 사슬에서 아미노산 단위의 서열이다.

2차 구조- 이것은 나선과 유사한 단백질 분자의 공간 구성으로, CO와 NH 그룹 사이의 수소 결합으로 인해 폴리펩티드 사슬이 꼬인 결과 형성됩니다.

3차 구조- 이것은 나선으로 꼬인 폴리펩타이드 사슬이 취하는 공간적 구성이다.

4차 구조여러 단백질 거대 분자의 고분자 형성입니다.

물리적 특성

단백질의 특성은 매우 다양하며 수행합니다. 일부 단백질은 물에 용해되어 일반적으로 콜로이드 용액(예: 달걀 흰자위)을 형성합니다. 다른 것들은 묽은 소금 용액에 용해됩니다. 다른 것들은 불용성입니다(예: 외피 조직의 단백질).

화학적 특성

변성- 온도, 산의 작용, 중금속 염, 알코올 등 다양한 요인의 영향으로 단백질의 2차, 3차 구조가 파괴됩니다.

외부 요인(온도, 기계적 작용, 화학 작용제 및 기타 요인의 작용)의 영향으로 변성되는 동안 단백질 거대 분자의 2차, 3차 및 4차 구조, 즉 고유의 공간 구조에 변화가 발생합니다. 1차 구조와 결과적으로 단백질의 화학적 조성은 변하지 않습니다. 물리적 특성 변화: 용해도 감소, 수화 능력, 생물학적 활성 상실. 단백질 거대 분자의 모양이 바뀌고 응집이 발생합니다. 동시에 일부 그룹의 활성이 증가하고 단백질에 대한 단백질 분해 효소의 효과가 촉진되어 결과적으로 더 쉽게 가수 분해됩니다.

식품 기술에서 단백질의 열 변성은 온도, 가열 시간 및 습도에 따라 달라지는 정도가 특히 중요합니다. 이것은 식품 원료, 반제품, 때로는 완제품의 열처리 모드를 개발할 때 기억해야 합니다. 열 변성 과정은 식물 재료를 데치고, 곡물을 건조하고, 빵을 굽고, 파스타를 얻는 데 특별한 역할을 합니다. 단백질 변성은 기계적 작용(압력, 문지름, 흔들기, 초음파)에 의해서도 발생할 수 있습니다. 화학 시약 (산, 알칼리, 알코올, 아세톤)의 작용은 단백질의 변성을 유발합니다. 이러한 모든 기술은 식품 및 생명 공학 분야에서 널리 사용됩니다.

단백질에 대한 정성적 반응:

) 단백질을 태울 때 - 탄 깃털 냄새.

b) 단백질 + HNO 3 → 노란색

c) 단백질 용액 + NaOH + CuSO 4 → 보라색

가수 분해

단백질 + H 2 O → 아미노산 혼합물

자연에서 단백질의 기능:

촉매(효소);

규제(호르몬);

구조적(양모 케라틴, 실크 피브로인, 콜라겐);

모터(액틴, 미오신);

수송(헤모글로빈);

예비(카제인, 계란 알부민);

보호 (면역 글로불린) 등

수분 공급

수화 과정은 단백질에 의한 물의 결합을 의미하지만 친수성 특성을 나타냅니다. 즉, 팽창하고 질량 및 부피가 증가합니다. 단백질 팽창은 부분 용해를 동반합니다. 개별 단백질의 친수성은 구조에 따라 다릅니다. 친수성 아미드(-CO-NH-, 펩타이드 결합), 아민(NH 2 ) 및 카르복실(COOH) 그룹은 조성물에 존재하고 단백질 거대분자의 표면에 위치하여 물 분자를 끌어당겨 물 분자를 표면으로 엄격하게 배향시킵니다. 분자. 단백질 소구체를 둘러싸고 있는 수화물(물) 껍질은 단백질 용액의 안정성을 방지합니다. 등전점에서 단백질은 물과 결합하는 능력이 가장 적으며, 단백질 분자 주변의 수화 껍질이 파괴되어 결합하여 큰 응집체를 형성합니다. 단백질 분자의 응집은 에틸 알코올과 같은 일부 유기 용매로 탈수될 때도 발생합니다. 이것은 단백질의 침전으로 이어집니다. 배지의 pH가 변하면 단백질 거대분자가 하전되고 수화 용량이 변합니다.

제한된 팽창으로 농축 단백질 용액은 젤리라는 복잡한 시스템을 형성합니다. 젤리는 유동적이지 않고 탄성이 있으며 가소성과 일정한 기계적 강도를 가지며 모양을 유지할 수 있습니다. 구형 단백질은 물(예: 우유 단백질)에 용해되어 완전히 수화되어 농도가 낮은 용액을 형성할 수 있습니다. 단백질의 친수성은 생물학과 식품 산업에서 매우 중요합니다. 주로 단백질 분자로 구성된 매우 유동적인 젤리는 세포의 반액체 내용물인 세포질입니다. 고수화 젤리는 밀 반죽에서 분리된 생 글루텐이며 최대 65%의 수분을 함유하고 있습니다. 밀 곡물, 곡물 단백질 및 밀가루의 주요 품질인 친수성은 제빵에서 곡물의 저장 및 가공에 중요한 역할을 합니다. 베이커리 산업에서 얻는 반죽은 물에 부은 단백질, 전분 알갱이가 들어있는 농축 젤리입니다.

발포

거품 형성 과정은 단백질이 거품이라고 하는 고농축 액체 가스 시스템을 형성하는 능력입니다. 단백질이 발포제인 발포체의 안정성은 그 성질과 농도뿐만 아니라 온도에도 좌우됩니다. 단백질은 제과 산업(마시멜로, 마시멜로, 수플레)에서 발포제로 널리 사용되며, 빵은 거품 구조를 가지고 있어 맛에 영향을 미칩니다.

연소

단백질은 질소, 이산화탄소, 물 및 기타 물질의 형성과 함께 연소됩니다. 타는 것은 불타는 깃털의 특징적인 냄새를 동반합니다.

색상 반응.

• Xantoprotein - 농축 질산과 단백질 분자의 방향족 및 이종 원자주기의 상호 작용이 발생하며 황색이 나타납니다.
• 뷰렛 - 약알칼리성 단백질 용액과 황산구리(II) 용액과 Cu 2+ 이온과 폴리펩타이드 사이에 복합 화합물 형성의 상호작용이 있습니다. 반응은 보라색 - 파란색의 출현을 동반합니다.
• 단백질이 납염이 있는 상태에서 알칼리로 가열되면 황을 포함하는 검은 침전물이 형성됩니다.

다람쥐- α-아미노산의 잔기로 구성된 고분자 유기 화합물.

에 단백질 조성탄소, 수소, 질소, 산소, 황을 포함합니다. 일부 단백질은 인, 철, 아연 및 구리를 포함하는 다른 분자와 복합체를 형성합니다.

단백질은 분자량이 큽니다: 계란 알부민 - 36,000, 헤모글로빈 - 152,000, 미오신 - 500,000 비교를 위해 알코올의 분자량은 46, 초산 - 60, 벤젠 - 78입니다.

단백질의 아미노산 조성

다람쥐- 비주기적 중합체, 이의 단량체는 α-아미노산. 일반적으로 20가지 유형의 α-아미노산을 단백질 단량체라고 하지만 그 중 170가지 이상이 세포와 조직에서 발견됩니다.

아미노산이 인간과 다른 동물의 몸에서 합성될 수 있는지 여부에 따라 다음이 있습니다. 비필수 아미노산- 합성 가능 필수 아미노산- 합성할 수 없습니다. 필수 아미노산은 음식과 함께 섭취해야 합니다. 식물은 모든 종류의 아미노산을 합성합니다.

아미노산 조성에 따라 단백질은 다음과 같습니다.- 전체 아미노산 세트를 포함합니다. 결함 있는- 일부 아미노산은 구성에 없습니다. 단백질이 아미노산으로만 구성되어 있는 경우 이를 아미노산이라고 합니다. 단순한. 단백질에 아미노산 외에 비아미노산 성분(보철기)도 포함되어 있으면 단백질이라고 합니다. 복잡한. 보철 그룹은 금속(금속단백질), 탄수화물(당단백질), 지질(지단백질), 핵산(핵단백질)으로 나타낼 수 있습니다.

모두 아미노산 함유: 1) 카르복실기(-COOH), 2) 아미노기(-NH 2), 3) 라디칼 또는 R-기(분자의 나머지 부분). 다른 유형의 아미노산에서 라디칼의 구조는 다릅니다. 아미노산을 구성하는 아미노기와 카르복실기의 수에 따라 다음이 있습니다. 중성 아미노산하나의 카르복실기와 하나의 아미노기를 갖고; 염기성 아미노산하나 이상의 아미노기를 갖고; 산성 아미노산하나 이상의 카르복실기를 갖는다.

아미노산은 양쪽성 화합물, 용액에서 산과 염기로 작용할 수 있기 때문입니다. 수용액에서 아미노산은 다양한 이온 형태로 존재합니다.

펩티드 결합

펩티드- 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산 잔기로 구성된 유기 물질.

펩티드의 형성은 아미노산의 축합 반응의 결과로 발생합니다. 한 아미노산의 아미노기가 다른 아미노산의 카르복실기와 상호작용할 때 이들 사이에 질소-탄소 공유 결합이 발생하는데, 이를 펩타이드. 펩타이드를 구성하는 아미노산 잔기의 수에 따라 디펩타이드, 트리펩타이드, 테트라펩타이드등. 펩티드 결합의 형성은 여러 번 반복될 수 있습니다. 이는 형성으로 이어진다. 폴리펩타이드. 펩타이드의 한쪽 끝에는 자유 아미노기가 있고(N-말단이라고 함), 다른 쪽 끝에는 자유 카르복실기가 있습니다(C-말단이라고 함).

단백질 분자의 공간적 조직화

단백질에 의한 특정 기능의 성능은 분자의 공간적 구성에 달려 있으며, 또한 세포가 단백질을 사슬 형태로 확장된 형태로 유지하는 것은 에너지적으로 바람직하지 않으므로 폴리펩티드 사슬이 접혀 획득 특정 3차원 구조 또는 형태. 4단계 할당 단백질의 공간적 조직화.

단백질의 1차 구조- 단백질 분자를 구성하는 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 잔기의 서열. 아미노산 사이의 결합은 펩타이드입니다.

단백질 분자가 단지 10개의 아미노산 잔기로 구성되어 있다면, 아미노산의 교체 순서가 다른 단백질 분자의 이론적으로 가능한 변이체의 수는 10 20 입니다. 20개의 아미노산으로 더욱 다양한 조합을 만들 수 있습니다. 약 10,000개의 서로 다른 단백질이 인체에서 발견되었으며, 이는 서로 및 다른 유기체의 단백질과 다릅니다.

단백질 분자의 특성과 공간 구성을 결정하는 것은 단백질 분자의 1차 구조입니다. 폴리펩티드 사슬에서 하나의 아미노산을 다른 아미노산으로 교체하면 단백질의 특성과 기능이 변경됩니다. 예를 들어, 헤모글로빈의 β-소단위체에서 여섯 번째 글루타민 아미노산을 발린으로 대체하면 전체적으로 헤모글로빈 분자가 주요 기능인 산소 수송을 수행할 수 없다는 사실로 이어집니다. 그러한 경우 사람은 겸상 적혈구 빈혈이라는 질병을 앓습니다.

2차 구조- 폴리펩타이드 사슬이 나선형으로 정렬된 접힘(늘어난 용수철처럼 보임). 나선의 코일은 카르복실기와 아미노기 사이의 수소 결합에 의해 강화됩니다. 거의 모든 CO 및 NH 그룹은 수소 결합 형성에 참여합니다. 그들은 펩타이드보다 약하지만 여러 번 반복하여 이러한 구성에 안정성과 강성을 부여합니다. 2차 구조 수준에는 피브로인(실크, 웹), 케라틴(모발, 손톱), 콜라겐(힘줄)과 같은 단백질이 있습니다.

3차 구조- 화학 결합(수소, 이온, 이황화)의 발생과 아미노산 잔기의 라디칼 사이의 소수성 상호 작용의 확립으로 인해 폴리펩타이드 사슬이 소구체로 패킹됩니다. 3차 구조의 형성에서 주요 역할은 친수성-소수성 상호작용에 의해 수행됩니다. 수용액에서 소수성 라디칼은 물에서 숨겨져 구형 내부에 그룹화되는 경향이 있는 반면, 친수성 라디칼은 수화(물 쌍극자와의 상호 작용)의 결과로 분자 표면에 나타나는 경향이 있습니다. 일부 단백질에서 3차 구조는 두 시스테인 잔기의 황 원자 사이에 형성되는 이황화 공유 결합에 의해 안정화됩니다. 3차 구조의 수준에는 효소, 항체, 일부 호르몬이 있습니다.

4차 구조분자가 두 개 이상의 소구체에 의해 형성되는 복잡한 단백질의 특징. 소단위는 이온성, 소수성 및 정전기적 상호작용에 의해 분자에 유지됩니다. 때때로 4차 구조가 형성되는 동안 소단위 사이에 이황화 결합이 발생합니다. 4차 구조를 가진 가장 많이 연구된 단백질은 헤모글로빈. 그것은 2개의 α-소단위체(141개 아미노산 잔기)와 2개의 β-소단위체(146개 아미노산 잔기)에 의해 형성됩니다. 각 소단위는 철을 포함하는 헴 분자와 연결되어 있습니다.

어떤 이유로 단백질의 공간적 구조가 정상에서 벗어나면 단백질은 기능을 수행할 수 없습니다. 예를 들어, "광우병"(해면상 뇌병증)의 원인은 신경 세포의 표면 단백질인 프리온의 비정상적인 형태입니다.

단백질 특성

아미노산 조성, 단백질 분자의 구조가 그것의 속성. 단백질은 아미노산 라디칼에 의해 결정되는 염기성 및 산성 특성을 결합합니다. 단백질에 산성 아미노산이 많을수록 산성 특성이 더 두드러집니다. H +를 제공하고 부착하는 능력은 결정합니다. 단백질의 완충 특성; 가장 강력한 완충액 중 하나는 적혈구의 헤모글로빈으로 혈액의 pH를 일정한 수준으로 유지합니다. 가용성 단백질(피브리노겐)이 있고 기계적 기능을 수행하는 불용성 단백질(피브로인, 케라틴, 콜라겐)이 있습니다. 화학적으로 활성인 단백질(효소)이 있고, 화학적으로 비활성이며 다양한 환경 조건에 내성이 있으며 극도로 불안정합니다.

외부 요인(열, 자외선, 중금속 및 그 염, pH 변화, 방사선, 탈수)

단백질 분자의 구조적 조직을 위반할 수 있습니다. 주어진 단백질 분자에 고유한 3차원 구조를 잃는 과정을 변성. 변성의 원인은 특정 단백질 구조를 안정화시키는 결합이 끊어지기 때문입니다. 처음에는 가장 약한 유대가 찢어지고 조건이 어려워지면 더 강해집니다. 따라서 먼저 4차 구조가 사라진 다음 3차 및 2차 구조가 손실됩니다. 공간적 구성의 변화는 단백질의 특성을 변화시키고 결과적으로 단백질이 생물학적 기능을 수행하는 것을 불가능하게 만든다. 변성이 1차 구조의 파괴를 동반하지 않는다면, 거꾸로 할 수 있는, 이 경우 단백질의 구조적 특성의 자가 치유가 발생합니다. 이러한 변성은 예를 들어 막 수용체 단백질에 적용된다. 변성 후 단백질의 구조를 복원하는 과정을 재생. 단백질의 공간적 배열의 복원이 불가능한 경우 변성(denaturation)이라고 합니다. 뒤집을 수 없는.

단백질의 기능

효소

효소, 또는 효소, 생물학적 촉매인 특별한 종류의 단백질입니다. 효소 덕분에 생화학 반응은 엄청난 속도로 진행됩니다. 효소 반응의 속도는 무기 촉매와 관련된 반응 속도보다 수만 배(때로는 수백만 배) 더 높습니다. 효소가 작용하는 물질을 기질.

효소는 구형 단백질 구조적 특징효소는 단순과 복합의 두 그룹으로 나눌 수 있습니다. 단순 효소단순 단백질, 즉 아미노산으로만 이루어져 있다. 복합효소복잡한 단백질, 즉 단백질 부분 외에도 비단백질성 그룹이 포함됩니다. 보조 인자. 일부 효소의 경우 비타민이 보조 인자로 작용합니다. 효소 분자에서 활성 중심이라고 하는 특별한 부분이 분리됩니다. 액티브 센터- 효소의 작은 부분(아미노산 잔기 3~12개)으로, 기질 또는 기질의 결합이 효소-기질 복합체의 형성과 함께 발생합니다. 반응이 완료되면 효소-기질 복합체는 효소와 반응 생성물로 분해됩니다. 일부 효소에는 (활성 제외) 알로스테릭 센터- 효소 작용 속도 조절자가 부착되는 부위( 알로스테릭 효소).

효소 촉매 반응은 1) 고효율, 2) 엄격한 선택성 및 작용 방향, 3) 기질 특이성, 4) 미세하고 정밀한 조절이 특징입니다. 효소 촉매 반응의 기질과 반응 특이성은 E. Fischer(1890)와 D. Koshland(1959)의 가설에 의해 설명됩니다.

E. Fisher(키 잠금 가설)효소의 활성 부위와 기질의 공간적 구성이 서로 정확히 일치해야 한다고 제안했다. 기질은 "열쇠", 효소 - "자물쇠"와 비교됩니다.

D. Koshland (가설 "손장갑")기질의 구조와 효소의 활성 중심 사이의 공간적 일치는 상호 작용하는 순간에만 생성된다고 제안했습니다. 이 가설은 또한 유도된 적합 가설.

효소 반응 속도는 1) 온도, 2) 효소 농도, 3) 기질 농도, 4) pH에 따라 다릅니다. 효소는 단백질이기 때문에 생리학적으로 정상적인 조건에서 활성이 가장 높다는 점을 강조해야 합니다.

대부분의 효소는 0~40°C의 온도에서만 작동합니다. 이러한 한계 내에서 반응 속도는 온도가 10°C 상승할 때마다 약 2배 증가합니다. 40 °C 이상의 온도에서는 단백질이 변성되어 효소 활성이 감소합니다. 동결에 가까운 온도에서는 효소가 비활성화됩니다.

기질의 양이 증가하면 기질 분자의 수가 효소 분자의 수와 같아질 때까지 효소 반응 속도가 증가합니다. 기질의 양이 추가로 증가하면 효소의 활성 부위가 포화되기 때문에 속도가 증가하지 않습니다. 효소 농도가 증가하면 단위 시간당 더 많은 수의 기질 분자가 변형되기 때문에 촉매 활성이 증가합니다.

각 효소에는 최대 활성을 나타내는 최적의 pH 값이 있습니다(펩신 - 2.0, 타액 아밀라제 - 6.8, 췌장 리파제 - 9.0). 더 높거나 더 낮은 pH 값에서 효소의 활성은 감소합니다. pH의 급격한 변화로 효소가 변성됩니다.

알로스테릭 효소의 속도는 알로스테릭 중심에 부착된 물질에 의해 조절됩니다. 이러한 물질이 반응을 가속화하면 활성제그들이 느려지면 - 억제제.

효소 분류

촉매화 된 화학적 변형의 유형에 따라 효소는 6 가지 클래스로 나뉩니다.

1. 산화환원효소(한 물질에서 다른 물질로 수소, 산소 또는 전자 원자의 이동 - 탈수소 효소),
2. 전이효소(한 물질에서 다른 물질로의 메틸, 아실, 포스페이트 또는 아미노 그룹의 전달 - 트랜스아미나제),
3. 가수분해효소(기질로부터 두 개의 생성물이 형성되는 가수분해 반응 - 아밀라아제, 리파아제),
4. 분해(기질에 비가수분해적 첨가 또는 그로부터 원자 그룹의 제거, C-C, C-N, C-O, C-S 결합은 끊어질 수 있음 - 탈탄산효소),
5. 이성질화효소(분자내 재배열 - 이성질화효소),
6. 리가제(C-C, C-N, C-O, C-S 결합 형성의 결과로 두 분자의 연결 - 합성 효소).

클래스는 차례로 하위 클래스와 하위 하위 클래스로 세분화됩니다. 현재 국제 분류에서 각 효소에는 점으로 구분된 4개의 숫자로 구성된 특정 코드가 있습니다. 첫 번째 숫자는 클래스, 두 번째는 하위 클래스, 세 번째는 하위 클래스, 네 번째는 이 하위 클래스에 있는 효소의 일련 번호입니다. 예를 들어 아르기나제 코드는 3.5.3.1입니다.

이동 강의 번호 2"탄수화물과 지질의 구조와 기능"

이동 강의 №4"ATP 핵산의 구조와 기능"

기사의 내용

단백질(제1조)- 모든 살아있는 유기체에 존재하는 생물학적 고분자의 종류. 단백질의 참여로 호흡, 소화, 근육 수축, 신경 자극 전달과 같은 신체의 중요한 활동을 보장하는 주요 과정이 발생합니다. 생물의 뼈 조직, 피부, 머리카락, 뿔 형성은 단백질로 구성됩니다. 대부분의 포유류에서 유기체의 성장과 발달은 단백질을 식품 성분으로 함유한 제품으로 인해 발생합니다. 신체에서 단백질의 역할과 그에 따른 구조는 매우 다양합니다.

단백질의 구성.

모든 단백질은 중합체이며, 그 사슬은 아미노산 조각으로 구성됩니다. 아미노산은 구성에 (이름에 따라) NH 2 아미노기와 유기산을 포함하는 유기 화합물입니다. 카르복실, COOH 기. 존재하는 모든 다양한 아미노산(이론적으로 가능한 아미노산의 수는 제한이 없음) 중에서 아미노기와 카르복실기 사이에 탄소 원자가 하나뿐인 아미노산만이 단백질 형성에 참여합니다. 일반적으로 단백질 형성에 관여하는 아미노산은 H 2 N-CH(R)-COOH 공식으로 나타낼 수 있습니다. 탄소 원자에 부착된 R 그룹(아미노 그룹과 카르복실 그룹 사이의 그룹)은 단백질을 구성하는 아미노산의 차이를 결정합니다. 이 그룹은 탄소와 수소 원자로만 구성될 수 있지만 더 자주 C 및 H 외에도 HO-, H 2 N- 등과 같은 다양한 작용기(추가 변환 가능) 그룹을 포함합니다. R \u003d H 때 옵션

생명체의 유기체는 100가지 이상의 다양한 아미노산을 함유하고 있지만, 모두가 단백질 구성에 사용되는 것은 아니며 소위 "기본"이라고 불리는 20개만 사용됩니다. 테이블에서. 1은 이름(대부분의 이름은 역사적으로 개발됨), 구조식 및 널리 사용되는 약어를 보여줍니다. 모든 구조식은 아미노산의 주요 단편이 오른쪽에 오도록 표에 정렬되어 있습니다.

이러한 20개의 아미노산(표 1) 중에서 프롤린만이 고리 단편의 일부이기 때문에 COOH 카르복실기 옆에 NH 기를 포함합니다(NH 2 대신).

회색 배경에 테이블에 놓인 8가지 아미노산(발린, 류신, 이소류신, 트레오닌, 메티오닌, 라이신, 페닐알라닌 및 트립토판)은 신체가 정상적인 성장과 발달을 위해 단백질 식품으로 지속적으로 받아야 하기 때문에 필수 아미노산이라고 합니다.

아미노산이 순차적으로 연결되어 단백질 분자가 형성되고, 한 산의 카르복실기가 이웃 분자의 아미노기와 상호작용하여 -CO-NH- 펩타이드 결합이 형성되고 물 분자가 방출됩니다. 무화과에. 1은 알라닌, 발린 및 글리신의 직렬 연결을 보여줍니다.

쌀. 하나 아미노산의 직렬 연결단백질 분자가 형성되는 동안. 말단 아미노기 H 2 N에서 말단 카르복실기 COOH로의 경로가 중합체 사슬의 주요 방향으로 선택되었다.

단백질 분자의 구조를 간략하게 설명하기 위해 고분자 사슬의 형성에 관여하는 아미노산의 약어(표 1, 세 번째 열)를 사용합니다. 도 1에 도시된 분자의 단편. 1은 다음과 같이 작성됩니다. H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

단백질 분자는 50~1500개의 아미노산 잔기를 포함합니다(짧은 사슬을 폴리펩티드라고 함). 단백질의 개별성은 폴리머 사슬을 구성하는 아미노산 세트에 의해 결정되며, 사슬을 따라 바뀌는 순서도 중요합니다. 예를 들어, 인슐린 분자는 51개의 아미노산 잔기(가장 짧은 사슬 단백질 중 하나)로 구성되며 길이가 다른 두 개의 상호 연결된 평행 사슬로 구성됩니다. 아미노산 단편의 순서는 그림 1에 나와 있습니다. 2.

쌀. 2 인슐린 분자, 51개의 아미노산 잔기로 구성된 동일한 아미노산의 단편은 해당 배경색으로 표시됩니다. 사슬에 포함된 시스테인 아미노산 잔기(약칭 CIS)는 두 개의 고분자 분자를 연결하거나 한 사슬 내에서 점퍼를 형성하는 이황화 다리 -S-S-를 형성합니다.

아미노산 시스테인의 분자(표 1)는 반응성 설프하이드라이드 그룹 -SH를 포함하며, 이는 서로 상호작용하여 이황화 다리 -S-S-를 형성합니다. 단백질 세계에서 시스테인의 역할은 특별하며, 참여와 함께 고분자 단백질 분자 사이에 가교가 형성됩니다.

아미노산의 고분자 사슬로의 결합은 핵산의 통제하에 있는 유기체에서 발생하며, 엄격한 조립 순서를 제공하고 고분자 분자의 고정된 길이를 조절하는 것은 핵산입니다( 센티미터. 핵산).

단백질의 구조.

아미노산 잔기가 교대하는 형태로 나타나는 단백질 분자의 구성(그림 2)을 단백질의 1차 구조라고 합니다. 폴리머 사슬에 존재하는 이미노 그룹 HN과 카보닐 그룹 CO 사이에 수소 결합이 발생합니다( 센티미터. HYDROGEN BOND) 결과적으로 단백질 분자는 2차 구조라고 하는 특정 공간적 모양을 얻습니다. 가장 흔한 것은 단백질의 두 가지 유형의 2차 구조입니다.

α-나선이라고 하는 첫 번째 옵션은 하나의 고분자 분자 내 수소 결합을 사용하여 구현됩니다. 결합 길이와 결합 각도에 의해 결정되는 분자의 기하학적 매개변수는 H-N 및 C=O 그룹에 대해 수소 결합의 형성이 가능하도록 하며, 그 사이에는 두 개의 펩타이드 단편 H-N-C=O가 있습니다(그림 3). .

도 1에 도시된 폴리펩타이드 사슬의 조성. 3은 다음과 같이 축약형으로 작성됩니다.

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

수소 결합의 수축 작용의 결과로 분자는 나선의 형태를 취합니다. 이른바 α-나선은 중합체 사슬을 형성하는 원자를 통과하는 구부러진 나선 리본으로 묘사됩니다(그림 4).

쌀. 네 단백질 분자의 3D 모델α 나선의 형태로. 수소 결합은 녹색 점선으로 표시됩니다. 나선의 원통형 모양은 특정 회전 각도에서 볼 수 있습니다(수소 원자는 그림에 표시되지 않음). 개별 원자의 색상은 국제 규칙에 따라 지정되며 탄소 원자는 검정색, 질소는 파란색, 산소는 빨간색, 황은 노란색을 권장합니다(그림에 표시되지 않은 수소 원자는 흰색을 권장합니다. 이 경우 어두운 배경에 묘사된 전체 구조).

β-구조라고 하는 2차 구조의 또 다른 변형은 수소 결합의 참여로 형성됩니다. 차이점은 병렬로 위치한 2개 이상의 중합체 사슬의 H-N 및 C=O 그룹이 상호 작용한다는 것입니다. 폴리펩타이드 사슬에는 방향이 있기 때문에(그림 1), 사슬의 방향이 같거나(평행 β-구조, 그림 5) 반대일 때(역평행 β-구조, 그림 6) 변이가 가능합니다. .

다양한 조성의 고분자 사슬이 β-구조의 형성에 참여할 수 있는 반면, 고분자 사슬을 구성하는 유기기(Ph, CH 2 OH 등)는 대부분의 경우 2차적인 역할을 하며, H-N과 C의 상호 배열 =O 그룹이 결정적입니다. H-N 및 C=O 그룹은 폴리머 사슬에 대해 다른 방향(그림에서 위아래)으로 향하기 때문에 3개 이상의 사슬이 동시에 상호 작용하는 것이 가능합니다.

그림 1의 첫 번째 폴리펩타이드 사슬의 구성 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

두 번째 및 세 번째 사슬의 구성:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

도 1에 도시된 폴리펩타이드 사슬의 조성. 도 6과 동일하다. 도 5에서, 차이점은 제2 체인이 반대 방향(도 5와 비교하여)을 갖는다는 것이다.

한 분자 내에서 β-구조를 형성하는 것이 가능하며, 특정 부분의 사슬 조각이 180° 회전하는 것으로 밝혀지면, 이 경우 한 분자의 두 가지가 반대 방향을 가지므로 결과적으로 역평행 β-구조가 형성된다(그림 7).

그림에 표시된 구조. 도 7에 도시된 평면 이미지의 7. 8 3차원 모델의 형태로. β-구조의 섹션은 일반적으로 폴리머 사슬을 형성하는 원자를 통과하는 평평한 물결 모양의 리본으로 단순화된 방식으로 표시됩니다.

많은 단백질의 구조에서 단일 폴리펩타이드 사슬뿐만 아니라 α-나선 및 리본형 β-구조의 섹션이 번갈아 나타납니다. 고분자 사슬에서 상호 배열과 교대를 단백질의 3차 구조라고 합니다.

식물성 단백질 크람빈을 예로 들어 단백질의 구조를 묘사하는 방법이 아래에 나와 있습니다. 종종 최대 수백 개의 아미노산 단편을 포함하는 단백질의 구조식은 복잡하고 성가시며 이해하기 어렵습니다. 따라서 화학 원소 기호 없이 단순화된 구조식이 사용되는 경우가 있습니다(그림 9, 옵션 A). 그러나 동시에 국제 규칙에 따라 원자가 스트로크의 색상을 유지하는 시간(그림 4). 이 경우 수식은 평면이 아니라 분자의 실제 구조에 해당하는 공간 이미지로 표시됩니다. 이 방법을 사용하면 예를 들어 이황화 다리(인슐린에서 발견되는 것과 유사, 그림 2), 사슬의 측면 프레임에 있는 페닐 그룹 등을 구별할 수 있습니다. 3차원 형태의 분자 이미지 모델(로드로 연결된 볼)은 다소 명확합니다(그림 9, 옵션 B). 그러나 두 방법 모두 3차 구조를 표시하는 것을 허용하지 않으므로 미국 생물물리학자 Jane Richardson은 α-구조를 나선형으로 꼬인 리본(그림 4 참조), β-구조를 평평한 물결 모양의 리본(그림 8) 및 연결하는 것으로 묘사할 것을 제안했습니다. 그들 단일 사슬 - 얇은 묶음 형태로 각 유형의 구조에는 고유 한 색상이 있습니다. 단백질의 3차 구조를 묘사하는 이 방법은 현재 널리 사용됩니다(그림 9, 변형 B). 때로는 더 많은 정보 내용을 위해 3차 구조와 단순화된 구조식이 함께 표시됩니다(그림 9, 변형 D). Richardson이 제안한 방법의 수정도 있습니다. α-나선은 실린더로 표시되고 β-구조는 사슬의 방향을 나타내는 평평한 화살표 형태입니다(그림 9, 옵션 E). 덜 일반적으로 전체 분자를 번들로 표시하는 방법이 있습니다. 여기에서 불균등한 구조는 다른 색상으로 구분되고 이황화 다리는 노란색 다리로 표시됩니다(그림 9, 변형 E).

옵션 B는 3차 구조를 묘사할 때 단백질의 구조적 특징(아미노산 단편, 그 교대 순서, 수소 결합)을 표시하지 않고 모든 단백질이 "세부 사항"을 포함한다고 가정할 때 지각에 가장 편리합니다. 20개 아미노산의 표준 세트에서 가져옴(표 1). 3차 구조를 묘사하는 주요 작업은 2차 구조의 공간적 배열과 교대를 보여주는 것입니다.

쌀. 9 크럼빈 단백질 구조 이미지의 다양한 버전.
A는 공간 이미지의 구조식입니다.
B - 3차원 모델 형태의 구조.
B는 분자의 3차 구조입니다.
G - 옵션 A와 B의 조합.
E - 3차 구조의 단순화된 이미지.
E - 이황화 다리가 있는 3차 구조.

지각에 가장 편리한 것은 구조식의 세부 사항이 없는 3차원 3차 구조(옵션 B)입니다.

3 차 구조를 갖는 단백질 분자는 일반적으로 극성 (정전기) 상호 작용과 수소 결합에 의해 형성되는 특정 구성을 취합니다. 결과적으로 분자는 조밀한 코일 형태를 취합니다 - 구형 단백질 (구체, 위도. 공), 또는 사상 - 원섬유 단백질(섬유, 위도. 섬유).

구형 구조의 예는 단백질 알부민이며, 계란의 단백질은 알부민 부류에 속합니다. 알부민의 고분자 사슬은 주로 알라닌, 아스파라긴산, 글리신 및 시스테인으로 구성되며 일정한 순서로 교대로 구성됩니다. 3차 구조는 단일 사슬로 연결된 α-나선을 포함합니다(그림 10).

쌀. 십 알부민의 구형 구조

원섬유 구조의 예는 피브로인 단백질입니다. 그들은 많은 양의 글리신, 알라닌 및 세린 잔기를 포함합니다(모든 두 번째 아미노산 잔기는 글리신임). 설프하이드라이드 그룹을 포함하는 시스테인 잔기는 없습니다. 천연 실크와 거미줄의 주성분인 피브로인은 단일 사슬로 연결된 β-구조를 함유하고 있다(그림 11).

쌀. 열하나 섬유질 단백질 피브로인

특정 유형의 3차 구조를 형성할 가능성은 단백질의 1차 구조에 내재되어 있습니다. 아미노산 잔기의 교체 순서에 의해 미리 결정된다. 이러한 잔기의 특정 세트에서 α- 나선이 주로 발생하고 (이러한 세트가 상당히 많음) 다른 세트는 β- 구조의 출현으로 이어지고 단일 사슬은 구성이 특징입니다.

일부 단백질 분자는 3차 구조를 유지하면서 큰 초분자 집합체로 결합할 수 있으며, 극성 상호작용과 수소 결합에 의해 함께 유지됩니다. 이러한 형성을 단백질의 4차 구조라고 합니다. 예를 들어, 주로 류신, 글루탐산, 아스파르트산 및 히스티딘으로 구성된 페리틴 단백질(페리신은 다양한 양의 20개 아미노산 잔기를 모두 포함함)으로 구성된 4개의 평행한 α-나선의 3차 구조를 형성합니다. 분자가 단일 앙상블로 결합되면(그림 12) 최대 24개의 페리틴 분자를 포함할 수 있는 4차 구조가 형성됩니다.

그림 12 구형 단백질 페리틴의 4차 구조 형성

초분자 형성의 또 다른 예는 콜라겐의 구조입니다. 그것은 사슬이 주로 프롤린 및 라이신과 교대로 구성된 글리신으로 구성된 원섬유형 단백질입니다. 구조는 단일 사슬, 삼중 α-나선을 포함하며, 리본과 같은 β-구조가 병렬 묶음으로 쌓여 있습니다(그림 13).

그림 13 콜라겐 섬유성 단백질의 초분자 구조

단백질의 화학적 성질.

유기용매의 작용으로 일부 세균의 부산물(유산발효) 또는 온도가 상승하면 2차 및 3차 구조가 1차 구조를 손상시키지 않고 파괴되어 결과적으로 단백질이 용해도를 잃고 생물학적 활성을 잃는다. 이 과정을 변성, 즉 삶은 닭고기 달걀의 응고 단백질인 신 우유의 응고와 같은 자연적 특성의 손실이라고 합니다. 고온에서 살아있는 유기체(특히 미생물)의 단백질은 빠르게 변성됩니다. 이러한 단백질은 생물학적 과정에 참여할 수 없으므로 결과적으로 미생물이 죽기 때문에 삶은(또는 저온 살균된) 우유를 더 오래 저장할 수 있습니다.

단백질 분자의 폴리머 사슬을 형성하는 펩타이드 결합 H-N-C=O는 산 또는 알칼리 존재 하에서 가수분해되고 폴리머 사슬이 끊어져 궁극적으로 원래의 아미노산으로 이어질 수 있습니다. α-나선 또는 β-구조에 포함된 펩타이드 결합은 가수분해 및 다양한 화학적 공격에 대한 저항성이 더 높습니다(단일 사슬의 동일한 결합에 비해). 단백질 분자의 구성 아미노산으로의 보다 섬세한 분해는 히드라진 H 2 N-NH 2를 사용하는 무수 매질에서 수행되는 반면, 마지막 것을 제외한 모든 아미노산 단편은 다음을 포함하는 소위 카르복실산 히드라지드를 형성합니다. 단편 C(O)-HN-NH2(그림 14).

쌀. 십사. 폴리펩티드 절단

이러한 분석은 단백질의 아미노산 구성에 대한 정보를 제공할 수 있지만 단백질 분자에서 아미노산의 서열을 아는 것이 더 중요합니다. 이 목적을 위해 널리 사용되는 방법 중 하나는 페닐이소티오시아네이트(FITC)가 폴리펩타이드 사슬에 작용하는 것인데, 이는 알칼리성 매질에서 폴리펩타이드(아미노기를 포함하는 말단에서)가 폴리펩타이드에 부착되고 매질의 반응이 변할 때 산성이 되면 하나의 아미노산 조각을 가지고 사슬에서 분리됩니다(그림 15).

쌀. 열 다섯 순차적 폴리펩타이드 절단

이러한 분석을 위해 카르복실 말단에서 시작하여 단백질 분자를 구성 성분으로 "분해"하기 시작하는 방법을 포함하여 많은 특수 방법이 개발되었습니다.

교차 이황화 다리 S-S(시스테인 잔류물의 상호 작용에 의해 형성됨, 그림 2 및 9)는 절단되어 다양한 환원제의 작용에 의해 HS-기로 전환됩니다. 산화제(산소 또는 과산화수소)의 작용은 다시 이황화 가교를 형성합니다(그림 16).

쌀. 16. 이황화 다리의 절단

단백질에서 추가 가교를 생성하기 위해 아미노기와 카르복실기의 반응성이 사용됩니다. 다양한 상호 작용에 대해 더 접근하기 쉬운 것은 사슬의 측면 프레임에 있는 아미노 그룹(라이신, 아스파라긴, 라이신, 프롤린의 단편)입니다(표 1). 이러한 아미노기가 포름알데히드와 상호작용할 때 축합 과정이 발생하고 가교 -NH-CH2-NH-가 나타납니다(그림 17).

쌀. 17 단백질 분자 사이의 추가 횡단 다리 생성.

단백질의 말단 카르복실기는 일부 다가 금속의 복합 화합물(크롬 화합물이 더 자주 사용됨)과 반응할 수 있으며 교차 결합도 발생합니다. 두 공정 모두 가죽 무두질에 사용됩니다.

신체에서 단백질의 역할.

신체에서 단백질의 역할은 다양합니다.

효소(발효 위도. - 발효), 다른 이름은 효소(en zumh 그리스어. - 효모에서) - 이들은 촉매 활성을 가진 단백질로 생화학 적 과정의 속도를 수천 배 증가시킬 수 있습니다. 효소의 작용으로 식품의 구성 성분인 단백질, 지방 및 탄수화물은 보다 단순한 화합물로 분해되고, 이로부터 특정 유형의 신체에 필요한 새로운 거대분자가 합성됩니다. 효소는 또한 단백질 합성과 같은 많은 생화학적 합성 과정에 참여합니다(일부 단백질은 다른 단백질 합성을 돕습니다). 센티미터. 효소

효소는 매우 효율적인 촉매일 뿐만 아니라 선택적입니다(반응을 주어진 방향으로 엄격하게 지시). 이들의 존재 하에서 반응은 부산물의 형성 없이 거의 100% 수율로 진행되며 동시에 흐름 조건은 온화합니다: 정상 대기압 및 살아있는 유기체의 온도. 비교를 위해 활성화된 철 촉매가 있는 상태에서 수소와 질소로부터 암모니아 합성은 400–500°C 및 30MPa의 압력에서 수행되며 암모니아 수율은 사이클당 15–25%입니다. 효소는 탁월한 촉매로 간주됩니다.

효소에 대한 집중적인 연구는 19세기 중반에 시작되었으며 현재 2,000개 이상의 다른 효소가 연구되었으며 이것은 가장 다양한 종류의 단백질입니다.

효소의 이름은 다음과 같습니다. 효소가 상호작용하는 시약의 이름 또는 촉매 반응의 이름은 -aza 끝에 추가됩니다. 예를 들어, 아르기나제는 아르기닌을 분해하고(표 1), 탈탄산효소는 탈카르복실화를 촉매합니다. 즉. 카르복실기에서 CO 2 제거:

– COOH → – CH + CO 2

종종 효소의 역할을 보다 정확하게 나타내기 위해 이름에 대상과 반응 유형을 모두 표시하는 경우가 많습니다. 예를 들어 알코올 탈수소효소는 알코올을 탈수소화하는 효소입니다.

아주 오래 전에 발견된 일부 효소의 경우 역사적 이름(끝 -aza 없이)이 보존되어 있습니다. 예를 들어 펩신(pepsis, 그리스 어. 소화) 및 트립신(thrypsis) 그리스 어. 액화), 이 효소는 단백질을 분해합니다.

체계화를 위해 효소는 큰 클래스로 결합되고 분류는 반응 유형을 기반으로하며 클래스는 일반 원칙에 따라 명명됩니다 - 반응의 이름과 결말 - aza. 이러한 클래스 중 일부는 아래에 나열되어 있습니다.

산화환원효소산화 환원 반응을 촉매하는 효소입니다. 이 부류에 포함된 탈수소효소는 양성자 이동을 수행합니다. 예를 들어 알코올 탈수소효소(ADH)는 알코올을 알데히드로 산화시키고, 알데히드의 카르복실산으로의 후속 산화는 알데히드 탈수소효소(ALDH)에 의해 촉매됩니다. 두 과정 모두 에탄올을 아세트산으로 처리하는 동안 신체에서 발생합니다(그림 18).

쌀. 십팔 에탄올의 2단계 산화아세트산으로

마약 효과가있는 것은 에탄올이 아니지만 중간 생성물 아세트 알데히드, ALDH 효소의 활성이 낮을수록 두 번째 단계가 느리게 진행됩니다. 에탄올. 분석에 따르면 황인종 대표자의 80% 이상이 ALDH 활성이 상대적으로 낮기 때문에 알코올 내성이 현저하게 더 심각합니다. ALDH의 이러한 타고난 감소된 활성의 이유는 "약독화된" ALDH 분자의 글루탐산 잔기의 일부가 라이신 단편으로 대체되기 때문입니다(표 1).

트랜스퍼라제- 작용기의 전달을 촉매하는 효소, 예를 들어 트랜스이미나제는 아미노기의 전달을 촉매합니다.

가수분해효소가수분해를 촉매하는 효소이다. 앞서 언급한 트립신과 펩신은 펩티드 결합을 가수분해하고 리파제는 지방의 에스테르 결합을 절단합니다.

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

연락- 비가수분해 방식으로 일어나는 반응을 촉매하는 효소는 이러한 반응의 결과로 C-C, C-O, C-N 결합이 끊어지고 새로운 결합이 형성됩니다. 효소 탈탄산효소는 이 부류에 속합니다

이성화효소- 이성질체화를 촉매하는 효소, 예를 들어 말레산을 푸마르산으로 전환(그림 19), 이것은 시스-트랜스 이성질체화의 예입니다(ISOMERIA 참조).

쌀. 19. 말레산의 이성질체화효소의 존재하에 푸마르산으로.

효소의 작업에서 일반적인 원리가 관찰되며, 이에 따라 효소와 가속 반응의 시약 사이에는 항상 구조적 일치가 있습니다. 효소 교리의 창시자 중 한 명인 E. Fisher의 비유적 표현에 따르면 시약은 자물쇠의 열쇠처럼 효소에 접근합니다. 이와 관련하여 각 효소는 특정 화학 반응 또는 동일한 유형의 반응 그룹을 촉매합니다. 때때로 효소는 요소분해효소(우론 그리스 어. - 소변)은 요소의 가수분해만을 촉매합니다.

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

광학 활성 대척체(왼쪽 및 오른쪽 이성질체)를 구별하는 효소가 최고의 선택성을 나타냅니다. L-arginase는 좌회전성 아르기닌에만 작용하고 우회전성 이성질체에는 영향을 미치지 않습니다. L-락테이트 탈수소효소는 젖산의 좌회전성 에스테르, 즉 젖산(lactis)에만 작용합니다. 위도. 우유), D-락테이트 탈수소효소는 D-락테이트만 분해합니다.

대부분의 효소는 하나가 아니라 관련 화합물 그룹에 작용합니다. 예를 들어 트립신은 라이신과 아르기닌에 의해 형성된 펩티드 결합을 절단하는 것을 "선호합니다"(표 1).

가수분해효소와 같은 일부 효소의 촉매적 특성은 단백질 분자 자체의 구조에 의해서만 결정되며, 다른 부류의 효소인 산화환원효소(예: 알코올 탈수소효소)는 그들 - Mg, Ca, Zn, Mn 및 핵산 단편을 활성화시키는 비타민 (그림 20).

쌀. 이십 알코올 탈수소효소 분자

수송 단백질은 한 기관에서 다른 기관으로 뿐만 아니라 세포막(세포 내부 및 외부 모두)을 통해 다양한 분자 또는 이온을 결합하고 운반합니다.

예를 들어, 헤모글로빈은 혈액이 폐를 통과할 때 산소와 결합하여 신체의 다양한 조직으로 전달합니다. 여기서 산소가 방출되어 음식 성분을 산화시키는 데 사용됩니다. 이 과정은 에너지원으로 사용됩니다(때로는 "연소"라는 용어 사용 몸에 있는 음식).

단백질 부분 외에도 헤모글로빈에는 고리형 포르피린 분자(포르피로 그리스 어. - 보라색), 혈액의 붉은 색을 결정합니다. 산소 운반체의 역할을 하는 것은 이 복합체(그림 21, 왼쪽)입니다. 헤모글로빈에서 철 포르피린 복합체는 단백질 분자 내부에 위치하며 극성 상호작용과 단백질의 일부인 히스티딘의 질소와의 배위 결합에 의해 유지됩니다(표 1). 헤모글로빈에 의해 운반되는 O2 분자는 히스티딘이 부착된 반대쪽에서 철 원자에 배위결합을 통해 부착된다(그림 21, 오른쪽).

쌀. 21 철 단지의 구조

단지의 구조는 3차원 모델의 형태로 오른쪽에 표시됩니다. 복합체는 단백질의 일부인 히스티딘의 Fe 원자와 N 원자 사이의 배위 결합(파란색 점선)에 의해 단백질 분자에 유지됩니다. 헤모글로빈에 의해 운반되는 O 2 분자는 평면 복합체의 반대쪽 국가에서 Fe 원자에 배위(빨간색 점선)됩니다.

헤모글로빈은 가장 많이 연구된 단백질 중 하나이며 단일 사슬로 연결된 나선으로 구성되며 4개의 철 복합체를 포함합니다. 따라서 헤모글로빈은 한 번에 4개의 산소 분자를 전달하기 위한 방대한 패키지와 같습니다. 헤모글로빈의 형태는 구형 단백질에 해당합니다(그림 22).

쌀. 22 헤모글로빈의 구형

헤모글로빈의 주요 "장점"은 다양한 조직 및 기관으로 전달되는 동안 산소의 추가 및 후속 분리가 빠르게 일어난다는 것입니다. 일산화탄소인 CO(일산화탄소)는 헤모글로빈의 Fe와 훨씬 빠르게 결합하지만 O 2 와 달리 분해하기 어려운 복합체를 형성합니다. 결과적으로, 이러한 헤모글로빈은 O 2 와 결합할 수 없어 (많은 양의 일산화탄소를 흡입할 때) 질식으로 인해 신체가 사망합니다.

헤모글로빈의 두 번째 기능은 호기 된 CO 2의 전달이지만 철 원자는 아니지만 단백질의 N 그룹의 H 2는 이산화탄소의 일시적인 결합 과정에 관여합니다.

단백질의 "성능"은 구조에 따라 다릅니다. 예를 들어, 헤모글로빈 폴리펩타이드 사슬에서 글루탐산의 유일한 아미노산 잔기를 발린 잔기로 대체하면(거의 관찰되는 선천적 기형) 겸상 적혈구 빈혈이라는 질병이 발생합니다.

지방, 포도당, 아미노산을 결합하여 세포 내부와 외부로 운반할 수 있는 수송 단백질도 있습니다.

특별한 유형의 수송 단백질은 물질 자체를 운반하지 않지만 "수송 조절기"로 작용하여 특정 물질을 막(세포 외벽)을 통해 통과시킵니다. 이러한 단백질은 종종 막 단백질이라고 합니다. 속이 빈 실린더 모양을 하고 있으며 멤브레인 벽에 내장되어 일부 극성 분자 또는 이온이 세포로 이동하도록 합니다. 막 단백질의 예는 포린입니다(그림 23).

쌀. 23 포린 단백질

이름에서 알 수 있듯이 식품 및 저장 단백질은 식물과 동물의 배아뿐만 아니라 어린 유기체의 초기 발달 단계에서 내부 영양 공급원 역할을 합니다. 식이 단백질에는 계란 흰자의 주성분인 알부민(그림 10)과 우유의 주단백질인 카제인이 포함됩니다. 효소 펩신의 작용으로 카제인은 위장에서 응고되어 소화관에 유지되고 효율적으로 흡수됩니다. 카제인은 신체에 필요한 모든 아미노산의 단편을 포함합니다.

동물의 조직에 함유되어 있는 페리틴(그림 12)에는 철 이온이 저장되어 있다.

미오글로빈은 또한 구성 및 구조면에서 헤모글로빈과 유사한 저장 단백질입니다. 미오글로빈은 주로 근육에 집중되어 있으며 주요 역할은 헤모글로빈이 제공하는 산소 저장입니다. 산소로 빠르게 포화되고(헤모글로빈보다 훨씬 빠름) 점차적으로 다양한 조직으로 전달됩니다.

구조 단백질은 보호 기능(피부) 또는 지지 기능을 수행합니다. 신체를 함께 고정하고 힘(연골 및 힘줄)을 제공합니다. 그들의 주요 구성 요소는 포유류의 몸에서 동물 세계에서 가장 흔한 단백질인 원섬유형 단백질 콜라겐(그림 11)으로 전체 단백질 질량의 거의 30%를 차지합니다. 콜라겐은 높은 인장강도(피부의 강도를 알 수 있음)를 갖지만 피부 콜라겐의 가교 함량이 낮기 때문에 동물의 가죽은 원료 형태로 다양한 제품 제조에 적합하지 않습니다. 물에 잠긴 피부의 붓기, 건조 중 수축을 줄이고 물을 뿌린 상태에서 강도를 높이고 콜라겐의 탄력을 증가시키기 위해 추가 가교가 생성됩니다 (그림 15a), 이것은 소위 가죽 태닝 과정.

살아있는 유기체에서 유기체의 성장과 발달 과정에서 발생한 콜라겐 분자는 업데이트되지 않으며 새로 합성 된 것으로 대체되지 않습니다. 신체가 노화됨에 따라 콜라겐의 가교 수가 증가하여 탄력이 감소하고 재생이 일어나지 않기 때문에 노화와 관련된 변화가 나타납니다. 연골과 힘줄의 취약성 증가, 피부에 주름.

관절 인대는 2차원으로 쉽게 늘어나는 구조 단백질인 엘라스틴을 함유하고 있습니다. 일부 곤충의 날개 경첩 부착 지점에 위치한 레실린 단백질은 가장 큰 탄성을 가지고 있습니다.

뿔 형성 - 주로 케라틴 단백질로 구성된 머리카락, 손톱, 깃털(그림 24). 주요 차이점은 모직물뿐만 아니라 모발에 높은 탄성 (변형 후 원래 모양을 복원하는 능력)을 제공하는 이황화 다리를 형성하는 시스테인 잔류물의 눈에 띄는 함량입니다.

쌀. 24. 섬유소 단백질 케라틴의 단편

케라틴 물체의 형태가 돌이킬 수 없는 변화를 일으키려면 먼저 환원제의 도움으로 이황화 다리를 파괴하고 새로운 모양을 부여한 다음 산화제의 도움으로 이황화물 다리를 다시 만들어야 합니다. 16) 예를 들어 펌은 이렇게 합니다.

케라틴의 시스테인 잔류물의 함량이 증가함에 따라 이황화 다리의 수가 증가함에 따라 변형 능력이 사라지지만 동시에 높은 강도가 나타납니다 (유제류와 거북이 껍질의 뿔은 최대 시스테인 조각의 18%). 포유류에는 최대 30가지 유형의 케라틴이 있습니다.

누에유충이 누에고치 말리는 동안, 거미줄을 짜는 동안 분비되는 케라틴 관련 원섬유 단백질 피브로인은 단일 사슬로 연결된 β-구조만을 함유하고 있다(Fig. 11). 케라틴과 달리 피브로인은 가로 이황화 다리가 없고 인장 강도가 매우 강합니다(일부 웹 샘플의 단위 단면 강도는 강철 케이블보다 높음). 교차 결합이 없기 때문에 피브로인은 비탄력적입니다(모직물은 거의 지워지지 않고 실크 직물은 쉽게 구겨지는 것으로 알려져 있음).

조절 단백질.

일반적으로 호르몬이라고 하는 조절 단백질은 다양한 생리학적 과정에 관여합니다. 예를 들어, 호르몬 인슐린(그림 25)은 이황화 다리로 연결된 두 개의 α-사슬로 구성됩니다. 인슐린은 포도당과 관련된 대사 과정을 조절하며, 인슐린이 없으면 당뇨병을 유발합니다.

쌀. 25 단백질 인슐린

뇌하수체는 신체의 성장을 조절하는 호르몬을 합성합니다. 신체의 다양한 효소의 생합성을 조절하는 조절 단백질이 있습니다.

수축 및 운동 단백질은 신체에 수축, 모양 변경 및 움직일 수 있는 능력을 부여합니다. 주로 근육에 대해 이야기하고 있습니다. 근육에 포함된 모든 단백질 질량의 40%는 미오신(mys, myos, 그리스 어. - 근육). 그 분자는 원섬유형 부분과 구형 부분을 모두 포함합니다(그림 26).

쌀. 26 미오신 분자

이러한 분자는 300-400개의 분자를 포함하는 큰 집합체로 결합됩니다.

근육 섬유를 둘러싼 공간에서 칼슘 이온의 농도가 변하면 분자 구조의 가역적 변화가 발생합니다. 원자가 결합 주위의 개별 조각의 회전으로 인한 사슬 모양의 변화입니다. 이것은 근육 수축과 이완으로 이어지고, 칼슘 이온 농도를 변경하라는 신호는 근육 섬유의 신경 종말에서 나옵니다. 인공 근육 수축은 전기 자극의 작용으로 인해 발생할 수 있으며 칼슘 이온 농도의 급격한 변화로 이어지며 이는 심장 근육을 자극하여 심장의 기능을 회복시키는 기초입니다.

보호 단백질을 사용하면 공격하는 박테리아, 바이러스의 침입 및 외부 단백질의 침투로부터 신체를 보호할 수 있습니다(이물의 일반 명칭은 항원임). 보호 단백질의 역할은 면역 글로불린 (다른 이름은 항체)에 의해 수행되며 신체에 침투하여 단단히 결합하는 항원을 인식합니다. 인간을 포함한 포유류의 몸에는 M, G, A, D 및 E의 5가지 종류의 면역 글로불린이 있으며 이름에서 알 수 있듯이 구조는 구형이며 모두 비슷한 방식으로 만들어집니다. 항체의 분자 구성은 클래스 G 면역 글로불린을 예로 사용하여 아래에 표시됩니다(도 27). 분자는 3개의 S-S 이황화 다리로 연결된 4개의 폴리펩타이드 사슬을 포함하고(그림 27에서 두꺼워진 원자가 결합과 큰 S 기호로 표시됨), 각 폴리머 사슬은 사슬 내 이황화 다리를 포함합니다. 두 개의 큰 폴리머 사슬(파란색으로 강조 표시됨)에는 400-600개의 아미노산 잔기가 있습니다. 다른 두 사슬(녹색으로 강조 표시됨)은 길이가 거의 절반으로 약 220개의 아미노산 잔기를 포함합니다. 4개의 사슬은 모두 말단 H 2 N-기가 한 방향으로 향하도록 위치한다.

쌀. 27 면역 글로불린 구조의 개략도

신체가 외부 단백질(항원)과 접촉한 후 면역계의 세포는 혈청에 축적되는 면역글로불린(항체)을 생성하기 시작합니다. 첫 번째 단계에서 주요 작업은 터미널 H 2 N을 포함하는 체인 섹션으로 수행됩니다(그림 27에서 해당 섹션은 밝은 파란색과 밝은 녹색으로 표시됨). 이들은 항원 포획 부위입니다. 면역 글로불린 합성 과정에서 이러한 부위는 구조와 구성이 접근하는 항원의 구조와 가능한 한 많이 일치하는 방식으로 형성됩니다 (잠금의 열쇠와 같은 효소, 그러나이 경우의 임무는 다른). 따라서 각 항원에 대해 엄격하게 개별적인 항체가 면역 반응으로 생성됩니다. 알려진 단일 단백질은 면역 글로불린 외에도 외부 요인에 따라 구조를 "가소성"으로 변경할 수 없습니다. 효소는 가능한 모든 경우에 대해 다양한 효소의 거대한 세트의 도움으로 시약에 대한 구조적 적합성 문제를 다른 방식으로 해결하고 면역 글로불린은 매번 "작업 도구"를 재구축합니다. 더욱이, 면역글로불린의 힌지 영역(그림 27)은 두 개의 포획 영역에 약간의 독립적인 이동성을 제공합니다. 그것은 갑각류 생물의 행동과 유사합니다.

다음으로, 신체의 면역계의 연속적인 반응의 사슬이 켜지고 다른 부류의 면역글로불린이 연결되어 결과적으로 외래 단백질이 비활성화되고 항원(외부 미생물 또는 독소)이 파괴되어 제거됩니다.

항원과 접촉한 후 몇 시간(때로는 며칠) 이내에 최대 면역글로불린 농도에 도달합니다(항원의 특성 및 유기체 자체의 개별 특성에 따라 다름). 신체는 그러한 접촉에 대한 기억을 유지하고 동일한 항원으로 다시 공격을 받으면 면역 글로불린이 혈청에 훨씬 빠르고 더 많은 양으로 축적됩니다. 획득 면역이 발생합니다.

상기 단백질의 분류는 어느 정도 조건부이다. 예를 들어, 보호 단백질 중에서 언급되는 트롬빈 단백질은 본질적으로 펩타이드 결합의 가수분해를 촉매하는 효소, 즉 프로테아제 부류에 속한다.

보호 단백질은 종종 뱀 독 단백질 및 일부 식물의 독성 단백질로 불립니다. 그 임무는 손상으로부터 신체를 보호하는 것이기 때문입니다.

기능이 너무 독특하여 분류하기 어려운 단백질이 있습니다. 예를 들어, 아프리카 식물에서 발견되는 단백질 모넬린은 매우 단맛이 나며 비만을 예방하기 위해 설탕 대신 사용할 수 있는 무독성 물질로 연구 대상이 되었습니다. 일부 남극 물고기의 혈장에는 이러한 물고기의 혈액이 얼지 않도록 하는 부동액 특성이 있는 단백질이 포함되어 있습니다.

단백질의 인공 합성.

폴리펩티드 사슬로 이어지는 아미노산의 축합은 잘 연구된 과정입니다. 예를 들어, 임의의 하나의 아미노산 또는 산 혼합물의 축합을 수행하고 무작위 순서로 교대로 동일한 단위 또는 상이한 단위를 함유하는 중합체를 각각 수득하는 것이 가능하다. 이러한 폴리머는 천연 폴리펩타이드와 거의 유사하지 않으며 생물학적 활성을 갖지 않습니다. 주요 임무는 천연 단백질에서 아미노산 잔기의 서열을 재생산하기 위해 엄격하게 정의되고 미리 계획된 순서로 아미노산을 연결하는 것입니다. 미국 과학자 로버트 메리필드(Robert Merrifield)는 이러한 문제를 해결할 수 있는 독창적인 방법을 제안했습니다. 이 방법의 핵심은 첫 번째 아미노산이 아미노산의 -COOH - 그룹과 결합할 수 있는 반응성 그룹을 포함하는 불용성 폴리머 젤에 부착된다는 것입니다. 클로로메틸기가 도입된 가교 폴리스티렌을 이러한 고분자 기질로 사용했습니다. 반응에 사용된 아미노산이 자체적으로 반응하지 않고 H 2 N-그룹이 기질에 결합하지 않도록 이 산의 아미노 그룹은 부피가 큰 치환기로 미리 차단되어 있습니다[(C 4 H 9) 3] 3 OS(O)-그룹. 아미노산이 중합체 지지체에 부착된 후, 차단기가 제거되고 다른 아미노산이 반응 혼합물에 도입되며, 여기서 H 2 N 기도 미리 차단됩니다. 이러한 시스템에서는 첫 번째 아미노산의 H 2 N-그룹과 두 번째 산의 -COOH 그룹의 상호작용만 가능하며, 이는 촉매(포스포늄 염)의 존재 하에 수행됩니다. 그런 다음 전체 계획이 반복되어 세 번째 아미노산이 도입됩니다(그림 28).

쌀. 28. 폴리펩티드 사슬의 합성 계획

마지막 단계에서 생성된 폴리펩티드 사슬은 폴리스티렌 지지체에서 분리됩니다. 이제 전체 프로세스가 자동화되었으며 설명된 방식에 따라 작동하는 자동 펩티드 합성기가 있습니다. 의약 및 농업에 사용되는 많은 펩타이드가 이 방법으로 합성되었습니다. 또한 선택적이고 강화된 작용으로 개선된 천연 펩타이드 유사체를 얻을 수 있었습니다. 인슐린 호르몬 및 일부 효소와 같은 일부 작은 단백질이 합성되었습니다.

자연 과정을 복제하는 단백질 합성 방법도 있습니다. 특정 단백질을 생성하도록 구성된 핵산 단편을 합성한 다음 이러한 단편을 살아있는 유기체(예: 박테리아)에 삽입한 후 신체가 생성하기 시작합니다. 원하는 단백질. 이러한 방식으로 상당한 양의 도달하기 어려운 단백질과 펩타이드, 그리고 그 유사체를 얻을 수 있습니다.

식품 공급원으로서의 단백질.

살아있는 유기체의 단백질은 끊임없이 원래의 아미노산으로 분해되고(효소의 필수 참여), 일부 아미노산은 다른 아미노산으로 전달된 다음 단백질은 다시 합성됩니다(또한 효소의 참여). 몸은 끊임없이 스스로를 갱신합니다. 일부 단백질(피부의 콜라겐, 모발)은 재생되지 않고 신체는 지속적으로 단백질을 손실하고 대신 새로운 단백질을 합성합니다. 식품 공급원으로서의 단백질은 두 가지 주요 기능을 수행합니다. 새로운 단백질 분자 합성을 위한 건축 자재를 신체에 공급하고 추가로 신체에 에너지(칼로리 공급원)를 공급합니다.

육식성 포유류(인간 포함)는 식물과 동물성 식품에서 필요한 단백질을 얻습니다. 음식에서 얻은 단백질 중 어느 것도 변하지 않은 형태로 체내에 통합되지 않습니다. 소화관에서 흡수된 모든 단백질은 아미노산으로 분해되어 특정 유기체에 필요한 단백질이 이미 구성되어 있으며, 나머지 12개는 그렇지 않은 경우 체내에서 8개의 필수산(표 1)에서 합성될 수 있습니다. 식품과 함께 충분한 양을 공급하되 필수산은 반드시 식품과 함께 공급되어야 합니다. 시스테인의 유황 원자는 필수 아미노산 메티오닌과 함께 신체에서 얻습니다. 단백질의 일부가 분해되어 생명을 유지하는 데 필요한 에너지를 방출하고 그 안에 포함된 질소는 소변과 함께 몸 밖으로 배출됩니다. 일반적으로 인체는 하루에 25-30g의 단백질을 잃기 때문에 단백질 식품은 항상 적절한 양으로 존재해야 합니다. 단백질의 일일 최소 요구량은 남성 37g, 여성 29g이지만 권장 섭취량은 거의 두 배입니다. 식품을 평가할 때 단백질 품질을 고려하는 것이 중요합니다. 필수아미노산의 함량이 낮거나 없는 경우 단백질은 가치가 낮은 것으로 간주되므로 이러한 단백질을 더 많이 섭취해야 합니다. 따라서 콩과 식물의 단백질에는 메티오닌이 거의 포함되어 있지 않고 밀과 옥수수의 단백질에는 라이신이 적습니다(두 아미노산 모두 필수). 동물성 단백질(콜라겐 제외)은 완전식품으로 분류됩니다. 모든 필수 산의 완전한 세트에는 우유 카제인과 함께 코티지 치즈와 치즈가 포함되어 있으므로 매우 엄격한 경우 채식주의 식단입니다. "유제품이 없는" 식품은 필수 아미노산을 적절한 양으로 신체에 공급하기 위해 콩과 식물, 견과류 및 버섯의 섭취를 늘려야 합니다.

합성아미노산과 단백질은 식품으로 이용되기도 하며, 필수아미노산을 소량 함유하고 있는 사료에 첨가하기도 한다. 오일 탄화수소를 처리하고 동화시킬 수 있는 박테리아가 있습니다. 이 경우 단백질의 완전한 합성을 위해서는 질소 함유 화합물(암모니아 또는 질산염)을 공급해야 합니다. 이렇게 얻은 단백질은 가축과 가금류의 사료로 사용됩니다. 일련의 효소인 탄수화물 분해효소는 종종 동물 사료에 첨가되는데, 이는 분해하기 어려운 탄수화물 식품 성분(곡물 작물의 세포벽)의 가수분해를 촉매하여 그 결과 식물성 식품이 더 완전히 흡수됩니다.

미하일 레비츠키

단백질(제2조)

(단백질)은 복잡한 질소 함유 화합물의 일종으로, 핵산과 함께 생물체의 가장 특징적이고 중요한 구성 요소입니다. 단백질은 다양하고 많은 기능을 수행합니다. 대부분의 단백질은 화학 반응을 촉매하는 효소입니다. 생리적 과정을 조절하는 많은 호르몬도 단백질입니다. 콜라겐과 케라틴과 같은 구조 단백질은 뼈 조직, 머리카락 및 손톱의 주요 구성 요소입니다. 근육의 수축성 단백질은 기계적 작업을 수행하기 위해 화학적 에너지를 사용하여 길이를 변경할 수 있습니다. 단백질은 독성 물질을 결합하고 중화시키는 항체입니다. 외부 영향(빛, 냄새)에 반응할 수 있는 일부 단백질은 자극을 감지하는 감각 기관의 수용체 역할을 합니다. 세포 내부와 세포막에 위치한 많은 단백질이 조절 기능을 수행합니다.

19세기 전반부에 많은 화학자들과 그 중 주로 J. von Liebig은 단백질이 질소 화합물의 특별한 부류라는 결론에 점차적으로 도달했습니다. "단백질"이라는 이름(그리스어 protos에서 첫 번째)은 1840년 네덜란드 화학자 G. Mulder에 의해 제안되었습니다.

물리적 속성

단백질은 고체 상태에서는 흰색이지만, 헤모글로빈과 같은 발색단(유색) 그룹을 가지고 있지 않는 한 용액에서는 무색입니다. 다른 단백질의 물에 대한 용해도는 크게 다릅니다. 또한 pH와 용액의 염 농도에 따라 달라지므로 한 단백질이 다른 단백질의 존재 하에서 선택적으로 침전되는 조건을 선택할 수 있습니다. 이 "염석" 방법은 단백질을 분리하고 정제하는 데 널리 사용됩니다. 정제된 단백질은 종종 용액에서 결정으로 침전됩니다.

다른 화합물과 비교할 때 단백질의 분자량은 수천에서 수백만 달톤으로 매우 큽니다. 따라서 초원심분리 동안 단백질이 침전되고, 게다가 다른 속도로 침전됩니다. 단백질 분자에는 양전하와 음전하를 띤 그룹이 있기 때문에 전기장에서 서로 다른 속도로 움직입니다. 이것은 복잡한 혼합물에서 개별 단백질을 분리하는 데 사용되는 방법인 전기영동의 기초입니다. 단백질 정제도 크로마토그래피로 수행됩니다.

화학적 특성

구조.

단백질은 폴리머입니다. 알파-아미노산이 그 역할을 하는 반복되는 단량체 단위 또는 소단위로부터 사슬처럼 만들어진 분자. 아미노산의 일반식

여기서 R은 수소 원자 또는 일부 유기 기입니다.

단백질 분자(폴리펩티드 사슬)는 상대적으로 적은 수의 아미노산 또는 수천 개의 단량체 단위로 구성될 수 있습니다. 사슬에서 아미노산의 연결은 각각 두 가지 다른 화학 그룹을 가지고 있기 때문에 가능합니다. 기본 특성을 가진 아미노 그룹인 NH2와 산성 카르복실 그룹인 COOH입니다. 이 두 그룹은 모두 탄소 원자에 부착되어 있습니다. 한 아미노산의 카르복실기는 다른 아미노산의 아미노기와 아미드(펩티드) 결합을 형성할 수 있습니다.

두 개의 아미노산이 이런 방식으로 연결되면 두 번째 아미노산에 세 번째를 추가하는 식으로 사슬을 확장할 수 있습니다. 위의 식에서 알 수 있듯이 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자가 방출됩니다. 산, 알칼리 또는 단백질 분해 효소가 있는 경우 반응은 반대 방향으로 진행됩니다. 물을 첨가하면 폴리펩티드 사슬이 아미노산으로 절단됩니다. 이 반응을 가수분해라고 합니다. 가수분해는 자발적으로 진행되며 아미노산을 폴리펩티드 사슬로 결합하는 데 에너지가 필요합니다.

카르복실기 및 아미드기(또는 이와 유사한 이미드기 - 아미노산 프롤린의 경우)는 모든 아미노산에 존재하는 반면, 아미노산 간의 차이는 해당 기의 성질에 의해 결정됩니다. 사슬"은 위에 문자 R로 표시되어 있습니다. 측쇄의 역할은 아미노산 글리신과 같은 하나의 수소 원자와 히스티딘 및 트립토판과 같은 부피가 큰 그룹에 의해 수행될 수 있습니다. 일부 측쇄는 화학적으로 불활성인 반면 다른 측쇄는 반응성이 높습니다.

수천 가지의 서로 다른 아미노산이 합성될 수 있고 자연에는 다양한 아미노산이 존재하지만 단백질 합성에 사용되는 아미노산은 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파라긴산, 발린, 히스티딘, 글리신, 글루타민, 글루타민의 20가지 유형뿐입니다. 산, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 프롤린, 세린, 티로신, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌 및 시스테인(단백질에서 시스테인은 이량체 - 시스틴으로 존재할 수 있음). 사실, 일부 단백질에는 규칙적으로 발생하는 20개 외에도 다른 아미노산이 있지만, 단백질에 포함된 후 나열된 20개 중 어느 것이 변형된 결과로 형성됩니다.

광학 활동.

글리신을 제외한 모든 아미노산은 α-탄소 원자에 4개의 다른 그룹이 붙어 있습니다. 기하학의 관점에서, 네 개의 다른 그룹은 두 가지 방식으로 부착될 수 있으며, 따라서 두 가지 가능한 구성 또는 두 개의 이성질체가 거울 이미지에 대한 객체로 서로 관련되어 있습니다. 왼쪽에서 오른쪽으로. 하나의 구성을 왼쪽 또는 왼쪽(L)이라고 하고 다른 하나는 오른쪽 또는 오른쪽(D)이라고 합니다. 두 이성질체는 편광면의 회전 방향이 다르기 때문입니다. L-아미노산만 단백질에서 발생하며(글리신은 예외입니다. 네 그룹 중 두 그룹이 동일하기 때문에 한 형태로만 나타낼 수 있음), 모두 광학 활성을 가지고 있습니다(단 하나의 이성질체만 있기 때문에). D-아미노산은 자연에서 드물다. 그들은 일부 항생제와 박테리아의 세포벽에서 발견됩니다.

아미노산의 서열.

폴리펩타이드 사슬의 아미노산은 무작위로 배열되는 것이 아니라 일정한 순서로 배열되어 있으며 이 순서에 따라 단백질의 기능과 성질이 결정됩니다. 20가지 유형의 아미노산의 순서를 바꾸면 알파벳 문자로 많은 다른 텍스트를 구성할 수 있는 것처럼 엄청난 수의 다른 단백질을 얻을 수 있습니다.

과거에는 단백질의 아미노산 서열을 결정하는 데 종종 몇 년이 걸렸습니다. 직접 결정은 자동으로 수행할 수 있는 장치가 만들어졌지만 여전히 다소 힘든 작업입니다. 일반적으로 해당 유전자의 뉴클레오티드 서열을 결정하고 그로부터 단백질의 아미노산 서열을 유도하는 것이 더 쉽습니다. 현재까지 수백 개의 단백질의 아미노산 서열이 이미 결정되었습니다. 해독된 단백질의 기능은 일반적으로 알려져 있으며, 이는 예를 들어 악성 신생물에서 형성된 유사한 단백질의 가능한 기능을 상상하는 데 도움이 됩니다.

복잡한 단백질.

아미노산만으로 구성된 단백질을 단순 단백질이라고 합니다. 그러나 종종 아미노산이 아닌 금속 원자 또는 일부 화학 화합물이 폴리펩티드 사슬에 부착됩니다. 이러한 단백질을 복합체라고 합니다. 예를 들어 헤모글로빈이 있습니다. 여기에는 철 포르피린이 포함되어 있어 붉은색을 띠고 산소 운반체 역할을 할 수 있습니다.

대부분의 복잡한 단백질의 이름에는 연결된 그룹의 특성이 표시되어 있습니다. 당은 당단백질에, 지방은 지단백질에 있습니다. 효소의 촉매 활성이 부착된 그룹에 따라 달라지면 이를 보결 그룹이라고 합니다. 종종 일부 비타민은 보철 그룹의 역할을 하거나 그 일부입니다. 예를 들어, 망막의 단백질 중 하나에 부착된 비타민 A는 빛에 대한 감수성을 결정합니다.

3차 구조.

중요한 것은 단백질의 아미노산 서열(1차 구조)이 아니라 그것이 공간에 배치되는 방식입니다. 폴리펩타이드 사슬의 전체 길이를 따라 수소 이온은 규칙적인 수소 결합을 형성하여 나선형 또는 층(2차 구조) 모양을 제공합니다. 이러한 나선과 층의 조합에서 다음 순서의 컴팩트한 형태, 즉 단백질의 3차 구조가 발생합니다. 사슬의 단량체 연결을 유지하는 결합 주위에서 작은 각도를 통한 회전이 가능합니다. 따라서 순전히 기하학적인 관점에서 볼 때 모든 폴리펩타이드 사슬에 대한 가능한 구성의 수는 무한히 많습니다. 실제로, 각 단백질은 일반적으로 아미노산 서열에 의해 결정되는 하나의 구성으로만 존재합니다. 이 구조는 단단하지 않고 "숨쉬는" 것처럼 보입니다. 특정 평균 구성을 중심으로 진동합니다. 풀린 스프링이 최소한의 자유 에너지에 해당하는 상태로만 압축되는 것처럼 체인은 자유 에너지(일을 할 수 있는 능력)가 최소화된 구성으로 접혀 있습니다. 종종 사슬의 한 부분은 두 개의 시스테인 잔기 사이의 이황화(-S-S-) 결합에 의해 다른 부분에 단단히 연결됩니다. 이것이 부분적으로 아미노산 중 시스테인이 특히 중요한 역할을 하는 이유입니다.

단백질 구조의 복잡성은 너무 커서 아미노산 서열을 알고 있더라도 단백질의 3차 구조를 계산하는 것이 아직 불가능합니다. 그러나 단백질 결정을 얻을 수 있다면 3차 구조는 X선 회절로 결정할 수 있습니다.

구조적, 수축성 및 일부 다른 단백질에서 사슬은 길쭉하고 몇 개의 약간 접힌 사슬이 나란히 놓여 피브릴을 형성합니다. 섬유소는 차례로 더 큰 구조물인 섬유로 접힙니다. 그러나 용액에 있는 대부분의 단백질은 구형입니다. 사슬은 공의 실처럼 구형으로 감겨 있습니다. 소수성("발수성") 아미노산이 구형 내부에 숨겨져 있고 친수성("물을 끌어당기는") 아미노산이 표면에 있기 때문에 이 구성의 자유 에너지는 최소화됩니다.

많은 단백질은 여러 폴리펩타이드 사슬의 복합체입니다. 이 구조를 단백질의 4차 구조라고 합니다. 예를 들어, 헤모글로빈 분자는 4개의 소단위로 구성되며, 각 소단위는 구형 단백질입니다.

선형 구성으로 인한 구조 단백질은 인장 강도가 매우 높은 섬유를 형성하는 반면, 구형 구성은 단백질이 다른 화합물과 특정 상호작용을 할 수 있도록 합니다. 구체의 표면에는 사슬이 올바르게 배치되어 반응성 화학 그룹이있는 특정 모양의 공동이 나타납니다. 이 단백질이 효소라면 열쇠가 자물쇠에 들어가는 것처럼 어떤 물질의 다른 분자(보통 더 작은 분자)가 그러한 구멍에 들어갑니다. 이 경우 공동에 위치한 화학 그룹의 영향으로 분자의 전자 구름의 구성이 변경되고 이로 인해 특정 방식으로 반응하게 됩니다. 이러한 방식으로 효소는 반응을 촉매합니다. 항체 분자에는 또한 다양한 이물질이 결합하여 무해하게 되는 공동이 있습니다. 단백질과 다른 화합물의 상호 작용을 설명하는 "열쇠 및 잠금" 모델은 효소 및 항체의 특이성을 이해하는 것을 가능하게 합니다. 특정 화합물에만 반응하는 능력.

다양한 유형의 유기체에 있는 단백질.

다른 식물과 동물 종에서 동일한 기능을 수행하므로 동일한 이름을 갖는 단백질도 유사한 구성을 갖습니다. 그러나 그들은 아미노산 서열이 약간 다릅니다. 종들이 공통 조상에서 갈라짐에 따라 특정 위치의 일부 아미노산은 다른 아미노산과의 돌연변이로 대체됩니다. 유전 질환을 일으키는 해로운 돌연변이는 자연 선택에 의해 폐기되지만 유익하거나 최소한 중립적인 돌연변이는 보존될 수 있습니다. 두 생물학적 종은 서로 가까울수록 단백질에서 더 적은 차이가 발견됩니다.

일부 단백질은 상대적으로 빠르게 변하고 다른 단백질은 상당히 보수적입니다. 후자는 예를 들어 대부분의 살아있는 유기체에서 발견되는 호흡 효소인 시토크롬 c를 포함합니다. 인간과 침팬지의 아미노산 서열은 동일한 반면 밀의 시토크롬 c에서는 38%의 아미노산만 다른 것으로 밝혀졌다. 인간과 박테리아를 비교할 때조차도 박테리아와 인간의 공통 조상이 약 20억 년 전에 지구에 살았음에도 불구하고 사이토크롬과 (여기서 차이점은 아미노산의 65%에 영향을 미침) 유사성을 여전히 볼 수 있습니다. 오늘날, 아미노산 서열의 비교는 서로 다른 유기체 간의 진화적 관계를 반영하는 계통수(계통)를 구축하는 데 자주 사용됩니다.

변성.

합성된 단백질 분자인 접힘은 자체 구성을 얻습니다. 그러나 이러한 구성은 가열, pH 변화, 유기 용매의 작용, 심지어 표면에 기포가 나타날 때까지 용액을 교반함으로써 파괴될 수 있습니다. 이러한 방식으로 변형된 단백질을 변성(denatured)이라고 합니다. 생물학적 활성을 잃고 일반적으로 불용성이 됩니다. 변성 단백질의 잘 알려진 예는 삶은 계란이나 휘핑크림입니다. 약 100개의 아미노산만을 포함하는 작은 단백질은 재생될 수 있습니다. 원래 구성을 다시 가져옵니다. 그러나 대부분의 단백질은 단순히 얽힌 폴리펩티드 사슬의 덩어리로 변형되고 이전 구성을 복원하지 않습니다.

활성 단백질을 분리하는 주요 어려움 중 하나는 변성에 대한 극도의 민감도입니다. 단백질의 이러한 특성은 식품 보존에 유용한 응용을 찾습니다. 고온은 미생물의 효소를 비가역적으로 변성시키고 미생물은 죽습니다.

단백질 합성

단백질 합성을 위해 살아있는 유기체는 하나의 아미노산을 다른 아미노산에 부착할 수 있는 효소 시스템을 가지고 있어야 합니다. 연결해야 하는 아미노산을 결정하는 정보 소스도 필요합니다. 우리 몸에는 수천 종류의 단백질이 있고 각 단백질은 평균 수백 개의 아미노산으로 구성되어 있기 때문에 필요한 정보는 실로 방대할 것입니다. 유전자를 구성하는 핵산 분자에 저장됩니다(자기 테이프에 기록이 저장되는 방식과 유사).

효소 활성화.

아미노산에서 합성된 폴리펩타이드 사슬이 항상 최종 형태의 단백질은 아닙니다. 많은 효소가 먼저 비활성 전구체로 합성되고 다른 효소가 사슬의 한쪽 끝에서 몇 가지 아미노산을 제거한 후에야 활성화됩니다. 트립신과 같은 일부 소화 효소는 이 비활성 형태로 합성됩니다. 이 효소는 사슬의 말단 조각을 제거한 결과 소화관에서 활성화됩니다. 활성 형태의 분자가 두 개의 짧은 사슬로 구성된 호르몬 인슐린은 소위 단일 사슬 형태로 합성됩니다. 프로인슐린. 그런 다음 이 사슬의 중간 부분이 제거되고 나머지 조각이 서로 결합하여 활성 호르몬 분자를 형성합니다. 복잡한 단백질은 특정 화학 그룹이 단백질에 부착된 후에만 형성되며, 이 부착에는 종종 효소도 필요합니다.

신진 대사 순환.

탄소, 질소 또는 수소의 방사성 동위원소로 표지된 아미노산을 동물에게 먹이고 나면 표지가 신속하게 단백질에 통합됩니다. 표지된 아미노산이 체내에 들어오지 않으면 단백질의 표지량이 감소하기 시작합니다. 이 실험은 생성된 단백질이 수명이 다할 때까지 체내에 저장되지 않는다는 것을 보여줍니다. 몇 가지 예외를 제외하고는 모두 동적 상태에 있으며 끊임없이 아미노산으로 분해되고 다시 합성됩니다.

일부 단백질은 세포가 죽고 파괴될 때 분해됩니다. 이것은 예를 들어 장의 내부 표면을 덮고 있는 적혈구와 상피 세포에서 항상 발생합니다. 또한 단백질의 분해와 재합성은 살아있는 세포에서도 일어난다. 이상하게도 단백질의 분해에 대해서는 합성보다 단백질 분해에 대해 덜 알려져 있습니다. 그러나 분명한 것은 단백질 분해 효소가 소화관에서 단백질을 아미노산으로 분해하는 것과 유사하게 분해에 관여한다는 것입니다.

다른 단백질의 반감기는 몇 시간에서 몇 달까지 다릅니다. 유일한 예외는 콜라겐 분자입니다. 일단 형성되면 안정적으로 유지되며 갱신되거나 대체되지 않습니다. 그러나 시간이 지남에 따라 일부 특성, 특히 탄력성, 변화가 발생하며 재생되지 않기 때문에 피부에 주름이 생기는 것과 같은 특정 연령 관련 변화가 결과로 나타납니다.

합성 단백질.

화학자들은 오래전부터 아미노산을 중합하는 방법을 배웠지만 아미노산은 무작위로 결합하기 때문에 이러한 중합의 산물은 자연적인 것과 거의 유사하지 않습니다. 사실, 아미노산을 주어진 순서로 결합하는 것이 가능하여 생물학적 활성 단백질, 특히 인슐린을 얻을 수 있습니다. 이 과정은 매우 복잡하며 이러한 방식으로 분자에 약 100개의 아미노산이 포함된 단백질만 얻을 수 있습니다. 그 대신 원하는 아미노산 서열에 상응하는 유전자의 염기서열을 합성 또는 분리한 다음, 이 유전자를 세균에 도입하여 복제에 의해 원하는 생성물을 대량 생산하는 것이 바람직하다. 그러나 이 방법에도 단점이 있습니다.

단백질과 영양

체내의 단백질이 아미노산으로 분해되면 이 아미노산은 단백질 합성에 재사용될 수 있습니다. 동시에 아미노산 자체는 부패하기 쉬우므로 충분히 활용되지 않습니다. 또한 성장, 임신 및 상처 치유 기간 동안 단백질 합성이 분해를 초과해야 한다는 것도 분명합니다. 신체는 지속적으로 일부 단백질을 잃습니다. 이들은 머리카락, 손톱 및 피부 표층의 단백질입니다. 따라서 단백질 합성을 위해 각 유기체는 음식에서 아미노산을 받아야합니다.

아미노산 소스.

녹색 식물은 CO2, 물, 암모니아 또는 질산염의 단백질에서 발견되는 20가지 아미노산을 모두 합성합니다. 많은 박테리아는 또한 설탕(또는 이에 상응하는 일부)과 고정 질소가 있는 상태에서 아미노산을 합성할 수 있지만 설탕은 궁극적으로 녹색 식물에 의해 공급됩니다. 동물에서 아미노산 합성 능력은 제한적입니다. 그들은 녹색 식물이나 다른 동물을 먹음으로써 아미노산을 얻습니다. 소화관에서 흡수된 단백질은 아미노산으로 분해되고, 후자는 흡수되며, 그로부터 주어진 유기체의 특징적인 단백질이 만들어집니다. 흡수된 단백질 중 어느 것도 그 자체로 신체 구조에 통합되지 않습니다. 유일한 예외는 많은 포유동물에서 모체 항체의 일부가 태반을 통해 태아 순환계로 온전한 상태로 통과할 수 있고 모체의 젖(특히 반추동물의 경우)을 통해 출생 직후 신생아에게 전달될 수 있다는 것입니다.

단백질이 필요합니다.

생명을 유지하기 위해서는 신체가 음식에서 일정량의 단백질을 섭취해야 한다는 것은 분명합니다. 그러나 이러한 필요성의 크기는 여러 요인에 따라 다릅니다. 신체는 에너지원(칼로리)과 구조를 구축하기 위한 재료로 음식을 필요로 합니다. 우선 에너지가 필요합니다. 즉, 식단에 탄수화물과 지방이 거의 없을 때 식이 단백질은 자체 단백질 합성이 아니라 칼로리 공급원으로 사용됩니다. 장기간의 단식을 하면 자신의 단백질도 에너지 요구량을 충족하는 데 사용됩니다. 식단에 탄수화물이 충분하면 단백질 섭취를 줄일 수 있습니다.

질소 균형.

평균적으로 약. 전체 단백질 질량의 16%는 질소입니다. 단백질을 구성하는 아미노산이 분해되면 단백질에 포함된 질소가 다양한 질소 화합물의 형태로 신체에서 소변으로 배출되고 (적은 정도는) 대변으로 배출됩니다. 따라서 단백질 영양의 품질을 평가하기 위해 질소 균형과 같은 지표를 사용하는 것이 편리합니다. 체내로 흡수되는 질소의 양과 하루에 배출되는 질소의 양 사이의 차이(g). 성인의 정상적인 영양 섭취량은 동일합니다. 성장하는 유기체에서 배설된 질소의 양은 들어오는 양보다 적습니다. 균형은 긍정적이다. 식단에 단백질이 부족하면 균형이 음수입니다. 식단에 충분한 칼로리가 있지만 단백질이 완전히 없으면 신체가 단백질을 저장합니다. 동시에 단백질 대사가 느려지고 단백질 합성에서 아미노산의 재사용이 가능한 한 효율적으로 진행됩니다. 그러나 손실은 불가피하며 질소 화합물은 여전히 ​​소변과 부분적으로 대변으로 배설됩니다. 단백질 결핍 동안 하루에 신체에서 배출되는 질소의 양은 하루 단백질 부족의 척도로 사용될 수 있습니다. 이 결핍에 해당하는 양의 단백질을 식단에 도입함으로써 질소 균형을 회복할 수 있다고 가정하는 것은 당연합니다. 그러나 그렇지 않습니다. 이 양의 단백질을 섭취하면 신체는 아미노산을 덜 효율적으로 사용하기 시작하므로 질소 균형을 회복하기 위해 약간의 추가 단백질이 필요합니다.

식단의 단백질 양이 질소 균형을 유지하는 데 필요한 양을 초과하면 이로 인해 해가 되지 않는 것 같습니다. 과잉 아미노산은 단순히 에너지원으로 사용됩니다. 특히 놀라운 예는 질소 균형을 유지하는 데 필요한 것보다 탄수화물을 적게 섭취하고 단백질을 약 10배 더 많이 섭취하는 에스키모입니다. 그러나 대부분의 경우 동일한 양의 단백질보다 주어진 양의 탄수화물에서 더 많은 칼로리를 얻을 수 있기 때문에 단백질을 에너지원으로 사용하는 것은 유익하지 않습니다. 가난한 나라에서 인구는 탄수화물에서 필요한 칼로리를 받고 최소한의 단백질을 섭취합니다.

신체가 단백질이 아닌 제품의 형태로 필요한 수의 칼로리를 섭취하면 질소 균형을 유지하는 단백질의 최소량은 약 하루 30g. 대략 4조각의 빵이나 0.5리터의 우유에 들어 있는 단백질의 양과 비슷합니다. 약간 더 많은 양이 일반적으로 최적으로 간주됩니다. 권장량은 50~70g입니다.

필수 아미노산.

지금까지 단백질은 전체로 간주되었습니다. 한편, 단백질 합성이 일어나기 위해서는 필요한 모든 아미노산이 체내에 존재해야 합니다. 동물 자체의 일부 아미노산은 합성할 수 있습니다. 그들은 식단에 존재할 필요가 없기 때문에 상호 교환 가능하다고합니다. 일반적으로 질소 공급원으로 단백질 섭취가 충분하다는 것이 중요합니다. 그런 다음 비필수 아미노산이 부족하면 신체가 과잉 아미노산을 희생하여 합성할 수 있습니다. 나머지 "필수" 아미노산은 합성할 수 없으며 음식과 함께 섭취해야 합니다. 인간에게 필수적인 것은 발린, 류신, 이소류신, 트레오닌, 메티오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 히스티딘, 라이신 및 아르기닌입니다. (아르기닌은 체내에서 합성이 가능하지만, 신생아나 성장기 어린이는 충분히 생산하지 못하기 때문에 필수아미노산으로 간주됩니다. 반면에, 성인의 경우 이러한 아미노산 중 일부를 음식을 통해 섭취) 선택사항이 될 수 있습니다.)

이 필수 아미노산 목록은 다른 척추동물과 곤충에서도 거의 동일합니다. 단백질의 영양가는 일반적으로 성장하는 쥐에게 먹이를 주고 동물의 체중 증가를 모니터링하여 결정됩니다.

단백질의 영양가.

단백질의 영양가는 가장 결핍된 필수 아미노산에 의해 결정됩니다. 이를 예를 들어 설명하겠습니다. 우리 몸의 단백질에는 평균 약 2% 트립토판(중량 기준). 식단에 1% 트립토판을 함유한 단백질 10g이 포함되어 있고 다른 필수 아미노산이 충분하다고 가정해 봅시다. 우리의 경우 이 결함이 있는 단백질 10g은 본질적으로 완전한 단백질 5g과 동일합니다. 나머지 5g은 에너지원으로만 사용할 수 있습니다. 아미노산은 실질적으로 체내에 저장되지 않고 단백질 합성이 일어나기 위해서는 모든 아미노산이 동시에 존재해야 하므로 필수아미노산의 섭취 효과는 모두 체내에 들어가야 알 수 있다. 동시에 몸.

대부분의 동물성 단백질의 평균 조성은 인체 단백질의 평균 조성에 가깝기 때문에 육류, 계란, 우유, 치즈 등의 음식이 풍부한 식단이라면 아미노산 결핍에 직면할 가능성은 거의 없습니다. 그러나 젤라틴(콜라겐 변성 산물)과 같이 필수 아미노산이 거의 없는 단백질도 있습니다. 식물성 단백질은 이러한 의미에서 젤라틴보다 낫지만 필수 아미노산도 부족합니다. 특히 라이신과 트립토판이 거의 없습니다. 그럼에도 불구하고 순수한 채식주의 식단은 신체에 필수 아미노산을 공급하기에 충분한 식물성 단백질을 약간 더 많이 섭취하지 않는 한 전혀 해롭지 않습니다. 대부분의 단백질은 씨앗의 식물, 특히 밀과 다양한 콩류의 씨앗에서 발견됩니다. 아스파라거스와 같은 어린 새싹도 단백질이 풍부합니다.

식단의 합성 단백질.

옥수수 단백질과 같은 불완전 단백질에 소량의 합성 필수 아미노산 또는 풍부한 단백질을 첨가함으로써 후자의 영양가, 즉 옥수수 단백질의 영양가를 크게 높일 수 있습니다. 따라서 소비되는 단백질의 양이 증가합니다. 또 다른 가능성은 질소 공급원으로 질산염 또는 암모니아를 첨가하여 석유 탄화수소에서 박테리아 또는 효모를 성장시키는 것입니다. 이렇게 얻은 미생물 단백질은 가금류나 가축의 사료가 되거나 인간이 직접 섭취할 수 있다. 널리 사용되는 세 번째 방법은 반추동물의 생리학을 사용합니다. 반추 동물에서는 위장의 초기 부분에서 소위. 반추위에는 결함이 있는 식물 단백질을 보다 완전한 미생물 단백질로 변환하는 특수한 형태의 박테리아와 원생동물이 서식하며, 이들은 소화 및 흡수 후에 동물 단백질로 바뀝니다. 값싼 합성 질소 함유 화합물인 요소는 가축 사료에 첨가할 수 있습니다. 반추위에 사는 미생물은 요소 질소를 사용하여 탄수화물(사료에 훨씬 더 많이 들어 있음)을 단백질로 전환합니다. 가축 사료에 있는 모든 질소의 약 3분의 1은 요소의 형태로 올 수 있으며, 이는 본질적으로 어느 정도 화학적 단백질 합성을 의미합니다.

단백질의 가장 특징적인 물리화학적 특성은 용액의 고점도, 약간의 확산, 넓은 범위에 걸쳐 팽창하는 능력, 광학 활성, 전기장에서의 이동성, 낮은 삼투압 및 높은 종양압 및 자외선 흡수 능력이다. .

아미노산과 같은 단백질은 자유 NH 2 - 및 COOH 그룹의 존재로 인해 양쪽성입니다. 그들은 산과 염기의 모든 특성을 가지고 있습니다. 환경의 반응과 산성 및 염기성 아미노산의 비율에 따라 용액의 단백질은 음전하 또는 양전하를 띠고 양극이나 음극으로 이동합니다. 이 특성은 전기영동에 의한 단백질 정제에 사용됩니다.

단백질은 친수성이 뚜렷합니다. 단백질 용액은 삼투압이 매우 낮고 점도가 높으며 확산성이 거의 없습니다. 단백질은 매우 크게 팽창할 수 있습니다. 많은 특징적인 특성이 단백질의 콜로이드 상태, 특히 nephelometry에 의한 단백질의 정량적 결정의 기초가 되는 광산란 현상과 관련이 있습니다. 이 효과는 생물학적 개체의 현대적인 현미경 검사 방법에도 사용됩니다. 단백질 분자는 반투성 인공 막(셀로판, 양피지, 콜로디온)과 식물 및 동물 조직의 생체막을 통과할 수 없지만, 예를 들어 신장, 신장 사구체 캡슐(Shumlyansky-Bowman)과 같은 유기 병변이 있는 경우 혈청 알부민에 투과성이 되며 후자는 소변에 나타납니다.

단백질의 분자량. 단백질은 수백, 수천 개의 아미노산 잔기가 결합되어 거대 분자 구조를 이루는 거대 분자 화합물입니다. 단백질의 분자량은 단백질의 단일 분자 구조에 있는 개별 폴리펩타이드 사슬의 수에 따라 6,000(하한)에서 1,000,000 이상까지 다양합니다. 이러한 폴리펩타이드 사슬을 소단위체라고 합니다.

수천 개의 단백질에 대해 아미노산 조성과 아미노산 서열이 밝혀졌습니다. 이와 관련하여, 그들의 분자량을 높은 정확도로 화학적으로 계산하는 것이 가능하게 되었습니다. 그러나 자연적으로 발생하는 수많은 단백질의 경우 화학 구조가 밝혀지지 않았으므로 분자량을 결정하는 주요 방법은 여전히 ​​​​이화학적 방법(중량, 삼투압, 점도, 전기 영동, 광학 등)입니다. 실제로, 침전 분석 방법이 가장 많이 사용되며, 여기서 단백질의 분자량 측정은 초원심분리기에서 수행되며 단백질 분자의 침전 속도 또는 침전 평형으로부터 계산됩니다.

단백질 분자의 모양. 다양한 유형의 분석 데이터는 자연에서 구형(구형) 및 원섬유형(필라멘트) 단백질의 존재를 나타냅니다. 현재 단백질 분자의 모양에 대한 일반적인 생각은 대부분 확인되었지만, 단백질 분자의 공간적 구성(3차원 구조)의 세부 사항을 확립하는 것은 현대의 연구 방법에 의해서만 가능합니다. 주사현미경과 X선 회절분석을 이용하여 완전한 공간구조와 모양뿐만 아니라 단백질 분자의 3차원 비대칭 정도까지 자세하게 해독할 수 있었습니다. 구형 혈액 단백질(헤모글로빈, 알부민 및 글로불린)조차도 이러한 측정에서 비대칭인 것으로 나타났습니다.

단백질 변성.천연 단백질체는 일정한 공간 구성을 가지고 있으며 생리적 온도 및 pH 값에서 여러 가지 특징적인 물리화학적 및 생물학적 특성을 가지고 있습니다.다양한 물리화학적 요인의 영향으로 단백질은 응고 및 침전되어 본래의 특성을 잃습니다. .

따라서 변성은 고유한 단백질 분자, 주로 3차 구조의 고유한 구조에 대한 일반 계획을 위반하여 고유한 특성(용해도, 전기영동 이동성, 생물학적 활성 등)의 손실을 초래하는 것으로 이해되어야 합니다. 대부분의 단백질은 용액이 50–60°C 이상으로 가열되면 변성됩니다(그림 6).

변성의 외부 징후는 특히 등전점에서 용해도의 손실, 단백질 용액의 점도 증가, 자유 작용성 SH-기의 수 증가 및 X선 산란 특성의 변화로 감소됩니다. . 변성의 가장 특징적인 징후는 단백질에 의한 생물학적 활성(촉매, 항원 또는 호르몬)의 급격한 감소 또는 완전한 손실입니다. 단백질 변성 과정에서 주로 비공유결합(특히 소수성 상호작용과 수소결합)이 파괴된다.

a - 초기 상태; b - 분자 구조의 가역적 위반 시작; c - 폴리펩타이드 사슬의 비가역적 전개.

그림 6 -단백질 분자의 변성(도식)

a - 배치(요소 + 메르캅토에탄올); b - 다시 접기

그림 7-리보뉴클레아제의 변성 및 변성(Anfinsen에 따름)

짧은 작용과 변성제의 신속한 제거로, 생물학적 활성을 포함한 분자의 본래의 3차원 구조와 본래의 특성(그림 7)의 완전한 복원으로 단백질 재생이 가능합니다. 따라서 변성 시 단백질 분자는 생물학적 특성을 완전히 상실하여 구조와 기능 사이의 밀접한 관계를 보여줍니다. 실용적인 목적을 위해 변성 과정은 때때로 "온화한" 조건, 예를 들어 염이 존재하는 저온 및 적절한 pH 값에서 효소 또는 기타 생물학적 활성 단백질 제제의 생산에서 사용됩니다. 단백질이 동결건조될 때(냉동 상태에서 수분을 승화시켜 진공에서 건조), 변성을 방지하기 위해 화학물질(단순당, 글리세롤, 유기 음이온)이 종종 사용됩니다.

단백질의 등전점 및 등전점. 등전점에서 양쪽성 단백질의 총 전하는 0이고 단백질은 전기장에서 움직이지 않습니다. 단백질의 아미노산 조성을 알면 등전점(p)을 대략적으로 결정할 수 있습니다. 나); 피 나는 단백질의 특성상수이다. 대부분의 동물 조직 단백질의 등전점은 5.5~7.0 범위에 있으며, 이는 산성 아미노산이 부분적으로 우세함을 나타냅니다. 그러나 자연에는 등전점이 배지의 극한 pH 값에 있는 단백질이 있습니다. 특히 p의 값은 나펩신(위액 효소)은 1이고 살민(연어 우유의 주요 단백질)은 거의 12입니다.

등전점에서 단백질은 용액에서 가장 불안정하고 쉽게 침전됩니다. 단백질의 등전점은 용액 내 염 이온의 존재에 크게 의존합니다. 동시에 그 가치는 단백질 농도에 영향을 받지 않습니다.

단백질 용액은 단백질 분자의 이온화된 아미노산 잔기와 물의 해리 중에 형성된 이온을 제외하고 다른 이온을 포함하지 않는 경우 등이온성이라고 합니다. 단백질을 외부 이온으로부터 제거하기 위해 용액은 일반적으로 음이온과 양이온 교환기의 혼합물로 채워진 컬럼을 통과합니다. 주어진 단백질의 등이온점은 일반적으로 이 단백질의 등이온성 용액의 pH 값이라고 합니다.

[H] + + [P] Z = [OH] -

어디 [ 아르 자형]는 단백질 몰 농도이고; 지분자의 평균 전하이다. 이 방정식에 따르면 단백질의 등이온점은 농도에 따라 달라집니다. 따라서 분명히 pI가 7인 경우를 제외하고 단백질은 등전성 및 등이온성일 수 없습니다.

산-염기 특성.아미노산과 같은 단백질은 COOH, 암모늄 그룹 - NH 3 +, 티올 그룹 - SH로 인해 산성 특성을 나타내는 다양성체입니다. 단백질의 주요 특성은 그룹 -COO -, 아미노 그룹 -NH 2 등에 기인합니다. 수용액에서 배지의 pH에 ​​따라 단백질은 pH = p에서 찾을 수 있습니다. 나분자의 단백질, 즉 pH에서 중성 형태< р나단백질은 양이온 특성을 나타내며 pH > p에서 나음이온 형태가 나타납니다.

NH 3 + - Prorot - COO - ↔ NH 3 + - Prorot - COO - ↔ NH 3 + - Prorot - COO -

pH< р나 pH = 피 나 pH > p 나

단백질 양이온 단백질 분자 단백질 음이온

아미노산 조성에 따라 단백질은 "중성"(p 나= 5.0-7.0), "산성"(p 나 < 4,0) с повышенным содержанием аспарагиновой и глутаминовой кислоты, и «основные» с повышенным содержанием аргинина, лизина или гистидина (р나>7.5). 단백질의 완충 특성은 체내 단백질을 기반으로 작용합니다.

단백질의 완충 특성아미노기(NH 2 -기)의 구성 아미노산(카르복실산)에 존재하기 때문입니다. 그 덕분에 아미노산은 약산뿐만 아니라 염기로도 반응할 수 있습니다. 즉, 아미노산 자체가 수소 이온을 첨가하거나 포기함으로써 완충 성질을 나타냅니다. 카르복실기에서 절단된 양성자는 아미노기에 첨가될 수 있다. 결과적으로, 아미노산 분자는 쌍극자 형태(또는 양쪽성 이온 형태)를 취하며, 한쪽에는 음전하를 띠고 다른 쪽에는 양전하를 띠지만 일반적으로 중성을 유지합니다. 아미노산이 완충 특성을 나타내는 것은 이 형태입니다. 매질의 양성자 농도가 증가하면(pH 저하) 카르복실기에 의해 고정되고 분자는 양전하를 띠게 됩니다. 반대로, 양성자 농도가 떨어지면 분자의 양전하를 띤 쪽에서 세 번째 양성자가 방출되어 분자 전체가 음전하를 띠게 됩니다. 아미노산은 해리되어 양성자와 해리된 카르복실기를 형성합니다.

NH 2 –R–COOH ↔ NH 2 –R–COO - + H +

또는 아미노기는 자유 양성자를 받아들이고 양쪽성 이온의 형태를 취합니다. 양성자를 초과하면 분자는 양전하를 띠게 됩니다.

H + + NH 2 -R - COO - ↔ NH 3 + -R - COO -

양성자 결핍으로 분자는 음전하를 얻습니다.

NH 3 + -R-COO - ↔ H + + NH 2 -R-COO -

단백질의 완충 특성은 양성자뿐만 아니라 다른 하전 입자의 결합에서도 나타납니다. 혈류에 들어가는 대부분의 물질(염료, 지방산, 지질, 수용성 약물, 이완제)은 단백질과 결합하여 경쟁 관계를 나타냅니다. 당연히 이것은 양성자에 대한 단백질의 완충 능력을 감소시키고, 후자의 높은 농도는 방출을 어렵게 하고 양전하를 형성하는 물질의 효과를 약화시킨다.

단백질은 화학 반응에 적극적으로 관여합니다. 이 특성은 단백질을 구성하는 아미노산이 다른 물질과 반응할 수 있는 다양한 작용기를 포함하고 있기 때문입니다. 이러한 상호 작용이 단백질 분자 내부에서도 발생하여 펩티드, 수소, 이황화물 및 기타 유형의 결합을 형성하는 것이 중요합니다. 단백질은 물에 대한 친화력이 높기 때문에 친수성입니다. 이것은 하전 입자와 같은 단백질 분자가 단백질 분자 주위에 위치하여 물 또는 수화물 껍질을 형성하는 물 쌍극자를 끌어당긴다는 것을 의미합니다. 이 껍질은 단백질 분자가 서로 달라붙어 침전되는 것을 보호합니다. 수화 껍질의 크기는 단백질의 구조에 따라 다릅니다. 예를 들어, 알부민은 물 분자에 더 쉽게 결합하고 상대적으로 큰 물 껍질을 갖는 반면 글로불린, 피브리노겐은 물에 더 잘 부착되고 수화 껍질은 더 작습니다. 따라서 단백질 수용액의 안정성은 두 가지 요인에 의해 결정됩니다. 단백질 분자에 전하가 있고 그 주위에 물 껍질이 있습니다. 이러한 요인이 제거되면 단백질이 침전됩니다. 이 과정은 되돌릴 수 있고 되돌릴 수 없습니다. 단백질의 가역적 침전(염석)은 특정 물질의 영향으로 단백질의 침전을 포함하며, 제거된 후에는 원래의(네이티브) 상태로 돌아갑니다. 알칼리 및 알칼리 토금속 염은 단백질 염석에 사용됩니다(실제로 황산나트륨과 황산암모늄이 가장 자주 사용됨). 이러한 염은 물 껍질을 제거하고(탈수 유발) 전하를 제거합니다. 단백질 분자의 물 껍질의 크기와 염분 농도 사이에는 직접적인 관계가 있습니다. 즉, 수화 ​​껍질이 작을수록 필요한 염량이 적습니다. 따라서 크고 무거운 분자와 작은 물 껍질을 가진 글로불린은 용액이 염으로 불완전하게 포화될 때 침전되고, 알부민은 큰 물 껍질로 둘러싸인 작은 분자로서 완전히 포화될 때 침전됩니다. 돌이킬 수없는 침전은 단백질 구조의 깊은 분자 내 변화와 관련되어 고유 특성의 손실로 이어집니다. 변성은 용해도, 생물학적 활성 등의 손실을 초래합니다. 돌이킬 수없는 침전은 끓는점, 일부 미네랄 및 유기산, 중금속 염의 농축 용액의 작용으로 인해 발생할 수 있습니다. 단백질 가수분해강한 무기산(산 가수분해) 또는 염기(알칼리성 가수분해)로 단백질을 끓임으로써 달성됩니다. 그러나 알칼리 가수분해는 이러한 조건에서 아미노산의 불안정성으로 인해 거의 사용되지 않습니다. 24시간 동안 20% 염산이 함유된 밀봉된 앰플에서 110℃로 가열할 때 수행되며, 체내에서는 리포솜 내 펩티다아제의 참여로 진행됩니다. 가수분해는 부분적(펩티드) 또는 완전(아미노산)일 수 있습니다. 신체에서 단백질 가수분해는 효소의 전체 세트에 의해 수행되며, 각 효소는 특정 결합을 절단합니다. Carboxypeptidase는 단백질에서 C-말단 산을 절단하고, 트립신은 비극성(소수성) 치환기로 아미노산에 의해 형성된 결합을 가수분해하고, 키모트립신은 페닐알라닌, 티로신, 트립토판 및 기타 아미노산 사이에 형성된 결합을 가수분해합니다. 단백질은 체내에서 완전히 가수분해됩니다. 오호노오 || | || | || NH 2 - CH-C-N-CH-C-N-CH-C- ·· + nH 2 O ↔ OH - + | | | R 1 R 2 R 3 O O O || || ||·· + NH 2 -CH-C-OH + NH 2 -CH-C-OH + NH 2 -CH-C-OH + ·· | | | R 2 R 3 R 1

NH 3 + - 프로롯 - COO - + NH 3 ↔ NH 3 + - 프로롯 - COO -

CH 2 - COOH CH 2 - CONH 2

산화 환원 속성. 단백질은 티올 그룹이 이황화 그룹으로 쉽게 산화되기 때문에 아미노산 시스테인을 포함하는 것을 제외하고는 약한 산화에 비교적 저항력이 있으며 이 과정도 역전될 수 있습니다.

산화제

2 R–SH R–S – S – R +2e + 2 H +

환원 환원제 산화

양식

이러한 변형의 결과로 단백질의 형태와 고유 특성이 변경됩니다. 시스테인과 시스틴이 케라틴 모발 단백질의 일부이기 때문에 이러한 변형은 모발 파마의 기초가 됩니다. 먼저 모발을 환원제로 처리하여 시스틴의 -S-S-결합을 끊고 시스테인 티올기로 바꿉니다. 그런 다음 머리카락을 컬에 놓고 산화제로 처리합니다. 이것은 모발이 새로운 형태를 유지하도록 돕는 시스틴의 이황화 결합을 형성합니다.

체내에서 라이신, 프롤린, 페닐알라닌 및 트립토판 잔기를 포함하는 단백질은 산소와 환원된 형태의 조효소의 참여로 효소적 하이드록실화를 겪습니다.

NH 3 + - Prorot - COO - + O 2 + 환원 ↔ NH 3 + - Prorot - COO - + H 2 O + 산화

| 모양 | 형태

RN 코엔자임 RON 코엔자임

또한 단백질은 아미노산에 대한 모든 색(질적) 반응을 특징으로 합니다.